Перегляд вихідного коду сторінки Число обертів ферменту

'''Число обертів ферменту''' (або ''молярна активність'' '''''k''<sub>cat</sub>''')&nbsp;— у [[біохімія|біохімії]] називають максимальну кількість перетворених на продукт [[Молекула|молекул]] чи інших структурних одиниць субстрату, за 1 с за допомогою одного [[Активний центр|активного центру]] (якщо точніше то каталітичного центру і це відповідає, як правило, одній молекулі) ферменту в умовах, коли весь фермент знаходиться в складі фермент-субстратного комплексу при заданій концентрації ферменту <math>[E]_T</math>. Поряд з [[питома активність ферменту|питомою активністю ферменту]], це важливий параметр, що характеризує біохімічні реакції за участі [[Ферменти|ферментів]]. Як і [[Випробування ферментативної активності#Одиниці ферментативної активності| активність ферменту]] молярна активність вимірюється при надлишку субстрату в стандартних умовах реакції ([[тиск]], температура та pH) та з використанням надзвичайно очищених ферментів.

== Визначення ==
Число обертів ферменту можна обчислити з допомогою максимальної швидкості реакції <math>V_\max</math> (фермент повністю насичений субстратом) та заданої концентрації ферменту <math>[E]_T</math> наступним чином ([[кінетика Міхаеліса — Ментен]]):

: <math>k_\mathrm{cat} = \frac{V_\max}{[E]_T}</math>.

Значення числа обертів ферментів в біохімії знаходиться в досить широких межах від 0,5 s−1 ([[лізоцим]]) та до 1.000.000 s−1 ([[карбоангідраза]]). Відношення числа обертів ферментів <math>k_\mathrm{cat}</math> та константи Міхаеліса&nbsp;— Ментен <math>K_m</math> описує [[каталітична ефективність|каталітичну ефективність]] ферменту.

Слід звертати увагу на те, що одна молекула ферменту може мати кілька каталітичних центрів. Тому необхідно розрізняти, відноситься дане число обертів ферменту до молекули ферменту чи до одного каталітичного центру. 

== Стандартні умови ==
Існує велика проблема з визначенням «стандартних умов» реакції за участі ферментів, оскільки в біохімії стандартні умови часто використовують для позначення оптимальних умов ферментів, тому необхідно вказувати рН, температуру, концентрацію субстрату, наявності та концентрації кофакторов і коферментів, та багато інших параметрів і, на жаль, ці так звані «оптимальні умови» все-одно розрізняються як між лабораторіями, так і між постачальниками ферментів та інших реактивів. Умови також залежать від конкретного типу реакції, в яких фермент повинен бути використаний. Крім того, препарати ферментів тієї ж умовної питомої активності можуть відрізнятися стабільністю і матимуть дуже різну загальну каталітичну продуктивність (коли субстрат перетворюється в продукт протягом терміну служби каталізатора, при певних умовах). Умови для максимальної початкової активності не обов'язково збігаються з умовами, що забезпечують максимальну стабільність ферменту. Щоб вибрати найбільш ефективний фермент для конкретної реакції потрібно на це все звертати увагу.

== Джерела ==
* Гомонай В.&nbsp;І.&nbsp;Фізична та колоїдна хімія. Вид. 3-те.: Підручник для ВНЗ, ISBN 9789663825052
* Eisenthal R., Danson M.J. (eds.) Enzyme assays, 2ed., OUP, 2002, ISBN 0199638217
* Chaplin M.F., Bucke C. Enzyme technology. CUP, 1990, ISBN 9780521348843

[[Категорія:Кінетика ферментативних реакцій]]