Перегляд вихідного коду сторінки Цитоскелет

[[Файл:FluorescentCells.jpg|thumb|right|260px|Цитоскелет еукаріот. Актинові мікрофіламенти забарвлені в червоний колір, мікротрубочки&nbsp;— в зелений, ядра клітин&nbsp;— в блакитний]]

'''Цитоскелет'''&nbsp;— це клітинний каркас або скелет, що знаходиться в [[цитоплазма|цитоплазмі]] живої [[клітина (біологія)|клітини]]. 

== Опис ==
Він присутній у всіх клітинах, як [[еукаріоти|еукаріот]] ([[тварини|тварин]], [[рослини|рослин]], [[гриби|грибів]] та [[найпростіші|найпростіших]]), так і [[прокаріоти|прокаріот]]. Це динамічна структура, що постійно змінюється, до функцій якої входить підтримка і адаптація форми клітини до зовнішніх дій, екзо- і ендоцитоз, забезпечення руху клітини як цілого, активний внутрішньоклітинний транспорт і клітинне ділення. Цитоскелет утворений білками. У цитоскелеті виділяють декілька основних систем, званих або за основними структурними елементами, помітними при електронно-мікроскопічних дослідженнях ([[мікрофіламенти]], [[проміжні філаменти]], [[мікротрубочки]]), або за основними білками, що входять в їхній склад ([[актин]]-[[міозин]]ова система, [[кератин|кератинова система]], [[тубулін]]-[[дінеїн]]ова система).

==Загальний план будови філаментів цитоскелету==
[[Файл:Stability and dynamics.svg|міні|праворуч|230пкс|Схема, що ілюструє причини одночасної міцності та динамічності елементів цитоскелету.]]
Елементи цитоскелету є [[полімер]]ами, мономерами яких виступають певні [[Білкова субодиниця|білкові субодиниці]]. На відміну від інших біополімерів, таких як самі [[білки]] чи [[нуклеїнові кислоти]], структурні одиниці цитоскелету сполучені одне з одним слабкими [[нековалентні взаємодії|нековалентними зв’язками]]. Полімерна будова вигідна через те, що дає змогу клітині швидко перегруповувати цитоскелет: білкові мономери маленькі, і вони можуть швидко [[дисоціація|дисоціювати]] у [[цитоплазма|цитоплазмі]], на відміну від довгих філаментів.

[[Проміжні філаменти]] складаються із субодиниць, які самі є видовженими [[фібрилярні білки|фібрилярними білками]], в той час як мономерами [[мікрофіламенти|мікрофіламентів]] та [[мікротрубочки|мікротрубочок]] є [[глобулярні білки]] [[актин]] та [[тубулін]] відповідно. Білки цитоскелету можуть самоорганізовуватись у довгі філаменти, утворюючи різні типи латеральних контактів та контактів типу «хвіст-голова». У живій клітині цей процес регулюється величезною кількістю допоміжних білків.

Елементи цитоскелету можуть бути одночасно динамічними і дуже міцними через те, що вони складаються із кількох [[протофіламент]]ів — довгих лінійних ниток, побудованих із мономерів, розміщених в один ряд. Зазвичай протофіламенти спірально закручуються один навколо одного.  Мікротрубочки складаються із тринадцяти протофіламентів розміщених по колу, мікрофіламенти — із двох спірально закручених, а проміжні філаменти — із восьми. Внаслідок такої будови [[дисоціація]] мономера із кінця фібрили відбувається значно легше ніж розрив посередині, так як для дисоціації необхідне руйнування тільки одного поздовжнього зв'язка і одного-двох латеральних, а для розриву — великої кількості поздовжніх зв'язків. Тому перебудова елементів цитоскелету відбувається відносно легко, і в той же час вони можуть легко протистояти тепловим пошкодженням і витримувати різні механічні впливи.

== Елементи цитоскелету еукаріот ==
Основними функціями цитоскелету є підтримання форми клітини та забезпечення переміщення як клітини в цілому, так і внутрішньоклітинних компонентів всередині клітини. Цитоскелет складається з трьох основних компонентів: мікрофіламентів, мікротрубочок та проміжних філаментів. Це супрамолекулярні, протяжні полімерні структури, що складаються з [[білок|білків]] одного типу.
{|class=wikitable
!colspan=4 style="background:#FFE4C4"|Порівняльна характеристика основних елементів цитоскелету<ref name=campbell>{{cite book
|title = Biology
|edition = 8th
|publisher = Benjamin Cammings
|year = 2008
|url = http://www.campbellbiology.com/
|isbn = 978-0321543257
|author = Campbell NA, Reece JB
|accessdate = 2011-09-12
|archive-date = 2011-03-03
|archive-url = https://web.archive.org/web/20110303095208/http://campbellbiology.com/
}} {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20110303095208/http://campbellbiology.com/ |date=2011-03-03 }}</ref>
|-
|style="background:#FFF8DC"| ||style="background:#FFF8DC"|<div align=center> '''[[Мікротрубочки]]'''</div>||style="background:#FFF8DC"|<div align=center>'''[[Актинові філаменти]]'''</div>||style="background:#FFF8DC"|<div align=center>'''[[Проміжні філаменти]]'''</div>
|-
|style="background:#FFF8DC"|Фотографія||style="background:#FFFFF0"|[[Файл:Btub.jpg|thumb|center|260px|Мікротрубочки. Імунофлюоресцентне зображення в фіксованій клітині.]]||style="background:#FFFFF0"|[[Файл:MEF microfilaments.jpg|thumb|center|309px|Актиновий цитоскелет [[фібробласт]]а [[миша|мишиного]] [[ембріон]]у, фарбований за допомогою [[фалоїдин]]у]]||style="background:#FFFFF0"|[[Файл:KeratinF9.png|thumb|center|230px|Кератинові філаменти у клітинах ембріональної [[карцинома|карциноми]] F9.]]
|-
|style="background:#FFF8DC"|Схема будови||style="background:#FFFFF0"|[[Файл:Microtubule.svg|міні|центр|260пкс]]||style="background:#FFFFF0"|[[Файл:F actin.svg|міні|центр|309пкс]]||style="background:#FFFFF0"|[[Файл:Схематичне зображення структури проміжного філаменту.svg|міні|центр|270пкс]]
|-
|style="background:#FFF8DC"|Струкутра||style="background:#FFFFF0"|Трубка із 13 протофіламентів [[білок|білка]] [[тубулін]]у||style="background:#FFFFF0"|Два закручених одне навколо одного протофіламенти [[актин]]у||style="background:#FFFFF0"|Кілька протофіламентів, що складаються із фібрилярних білків об’єднані у канатоподібну структуру
|-
|style="background:#FFF8DC"|Діаметр||style="background:#FFFFF0"|25[[нм]] із просвітом у 15 нм||style="background:#FFFFF0"|7 нм||style="background:#FFFFF0"|8-12нм
|-
|style="background:#FFF8DC"|Білкові субодиниці||style="background:#FFFFF0"|Тубулін – димер, що складається із α- та β-тубуліну||style="background:#FFFFF0"|Актин||style="background:#FFFFF0"|Різні білки в залежності від типу клітин і функції (наприклад [[кератин]], білки [[ламіни]], [[віментин]] тощо)
|-
|style="background:#FFF8DC"|[[Нуклеотид]]и потрібні для полімеризації||style="background:#FFFFF0"|[[ГТФ]]||style="background:#FFFFF0"|[[АТФ]]||style="background:#FFFFF0"|Не потрібні
|-
|style="background:#FFF8DC"|Основні функції||style="background:#FFFFF0"|
*Підтримання форми клітини
*Утворення [[війка|війок]] та [[джгутик]]ів, що забезпечують локомоцію клітини
*Розходження [[хромосома|хромосом]] під час [[поділ клітини|клітинного поділу]]
*Транспорт [[органела|органел]]
|style="background:#FFFFF0"|
*Підтримання клітинної форми
*Зміни у формі клітин
*Скорочення [[м'язи|м'язів]]
*Рух [[цитоплазма|цитоплазми]]
*Локомоція клітини за допомогою [[псевдоподії|псевдоподій]]
*Забезпечення [[цитокінез]]у
|style="background:#FFFFF0"|
*Підтримання форми клітини
*Закріплення [[клітинне ядро|ядра]] та деяких інших органел у певному положенні 
*Утворення [[ядерна ламіна|ядерної ламіни]]
*Підтримка [[аксон]]ів у [[нейрон]]ах
|}

== Динаміка елементів цитоскелету ==
[[Файл:Rates of association and dissociation.svg|міні|праворуч|260пкс|Швидкість асоціації та дисоціації мономерів елементів цитоскелету описується відповідними константами: k<sub>on</sub> та k<sub>off</sub>]]
Елементи цитоскелету є динамічними структурами: їх можна порівняти із ланцюжком [[мурашки|мурашок]], що ідуть до місця збору їжі. Хоча сам ланцюжок може існувати годинами, кожна мурашка в ньому перебуває у постійному русі. Так само і елементи цитоскелету постійно обмінюються субодиницями із цитоплазмою, де мономери перебувають у розчинній формі. Відносною стабільністю характеризуються тільки проміжні філаменти, тому інформація про динаміку стосується більшою мірою мікротрубочок та актинових філаментів.

Прикладом динамічності та гнучкості цитоскелету клітини може бути перегрупування мікротрубочок, які в [[інтерфаза|інтерфазі]] утворюють структуру схожу на зірку, промені якої відходять від центру клітини, а перед [[клітинний поділ|поділом]] здатні швидко  утворити [[веретено поділу]]. В той же час деякі структури, побудовані із елементів цитоскелету можуть існувати дуже довгий час: наприклад на поверхні [[волоскові клітини|волоскових клітин]] [[внутрішнє вухо|внутрішнього]] вуха є вирости — [[стереоцілі]], що підтримуються пучками мікрофіламентів. Ці пучки існують впродовж всього життя тварини, хоча їхні субодиниці постійно оновлюються

Швидкість приєднання та [[дисоціація|дисоціації]] субодиниць описується [[константа швидкості реакції|константами]] k<sub>on</sub> (вимірюється в [[Молярність|М]]<sup>-1</sup>×[[с]]<sup>-1</sup>)та k<sub>off</sub> (вимірюється у с<sup>-1</sup>) відповідно. При чому швидкість приєднання залежить не тільки від k<sub>on</sub>, а й від [[концентрація|концентрації]] вільних мономерів у цитоплазмі, а швидкість дисоціації є сталою. Коли філамент росте, то кількість вільних мономерів у цитоплазмі падає, допоки не досягне певного рівня — критичної концентрації (C<sub>C</sub>), за якої швидкість приєднання буде рівна швидкості дисоціації: C<sub>C</sub>×k<sub>on</sub> = k<sub>off</sub>, звідки:
<div align=center><math>C_{C}=\frac{k_{off}}{k_{on}}</math></div>
=== Нуклеація ===
[[Файл:Nucleation.svg|міні|праворуч|260пкс|Три фази полімеризації актинових філаментів у розчині мономерів актину: 1) лаг-фаза (процес нуклеації), 2) елонгація (видовження), 3) рівноважний стан (швидкість полімеризації рівна швидкості дисоціації).]]
Мономери елементів цитоскелету можуть спонтанно утворювати комплекси у [[розчин]]і. Проте, такі [[олігомер]]и зазвичай нестабільні, через те, що кожна субодиниця в них утворює зв'язки тільки із невеликою кількістю інших. Цих взаємодій часто недостатньо, щоб утримати комплекс, і він переважно швидко розпадається. Для утворення довгих філаментів необхідна наявність початкового агрегату із такої кількості мономерів, якої буде достатньо для стабілізації, такий агрегат називається ядром, а процес його утворення — [[нуклеація елементів цитоскелету|нуклеацією]]. Для актинових філаментів, ядро повинно складатись мінімум із трьох субодиниць, тоді як утворення мікротрубочок починається із складнішого комплексу (імовірно, із 13 молекул тубуліну, що утворюють кільце).

Нуклеація зазвичай є [[лімітуюча стадія|лімітуючим]] етапом в утворенні довгих філаментів у розчині вільних мономерів. Після ініціації [[полімеризація|полімеризації]] у такому розчині спостерігається лаг-фаза, під час якої не спостерігається утворення філаментів.  Її існування пояснюється тим, що нестабільність невеликих олігомерів створює [[Хімічна кінетика|кінетичний]] бар'єр у полімеризації, і триває вона доти, доки не відбудеться процес нуклеації. Якщо до розчину мономерів додати готові комплекси субодиниць (наприклад такі, що складаються із з'єднаних [[ковалентний зв'язок|ковалентно мономерів]]), тоді лаг-фази спостерігатись не буде.

Потреба у нуклеації використовується [[клітина|клітиною]] для регулювання утворення нових елементів цитоскелету. Існують спеціальні білки, які можуть [[каталіз]]увати нуклеацію у специфічному місці, де необхідне утворення мікротрубочок або актинових філаментів.
===Полярність мікротрубочок та мікрофіламентів===
На відміну від мономерів проміжних філаментів, актин та тубулін мають два структурно та функціонально різні кінці. У складі мікрофіламентів та мікротрубочок всі субодиниці повернуті в одну сторону, таким чином дані елементи цитоскелету володіють [[полярність (біологія)|полярністю]]. Два кінці цих філаментів відрізняються за динамікою полімеризації та деполімеризації: 
*кінець, на якому полімеризація та деполімеризація відбуваються швидше називається '''плюс-кінцем''';
*кінець, на якому полімеризація та деполімеризація відбуваються повільніше називається '''мінус-кінцем'''. 
У мікротрубочках α-субодиниці тубуліну повернуті до мінус-кінця, а β – до плюс. В мікрофіламентах мономери актину розміщені таким чином, що їх [[АТФ]]-зв'язуюча щілина вказує в сторону мінус кінця.

Не зважаючи на те, що абсолютні значення k<sub>on</sub> та k<sub>off</sub> можуть сильно відрізнятись для плюс та мінус кінця, їх співвідношення є сталою величиною. Оскільки зміна [[Вільна енергія Гіббса|вільної енергії]] ΔG внаслідок дисоціації чи приєднання нової субодиниці є однаковою, не в залежності від того на якому кінці філамента відбулись зміни. Через це, коли концентрація вільних мономерів C < C<sub>C</sub>, обидва кінці вкорочуються, а коли  C > C<sub>C</sub>, обидва кінці ростуть. Це справджується тільки за умов відсутності [[гідроліз]]у [[нуклеозидтрифосфат]]ів ([[АТФ]] чи [[ГТФ]]).
=== Гідроліз нуклеотидтрифосфатів ===
[[Файл:Treadmilling range.svg|міні|Праворуч|260пкс|Графік, що відображає залежність швидкості полімеризації філаментів цитоскелету Т- та Д-форми від концентрації вільних субодиниць.]]
Актин та тубулін — це не просто мономери елементів цитоскелету, вони також є [[фермент]]ами, які можуть здійснювати [[гідроліз]] [[АТФ]] та [[ГТФ]] відповідно. Одна молекула актину зв'язує одну молекулу АТФ, тоді як димер тубуліну — дві молекули ГТФ (по одній на кожну субодиницю), той ГТФ, що знаходиться в α-субодиниці ніколи не гідролізуєтья і не обмінюється, тоді як ГТФ β-субодиниці може перетворюватись на [[ГДФ]].

У вільних мономерах актину та тубуліну гідроліз [[нуклеотид]]ів відбувається дуже повільно, для пришвидшення цього процесу необхідна дія певного фактора — [[ГТФаза-активуючі білки|ГТФаза-]] або [[АТФаза-активуючі білки|АТФаза-активуючих білків]]. При чому для тубуліну та актину такими факторами є інші молекули тубуліну чи актину відповідно, тому гідроліз нуклеотидтрифосфату значно прискорюється після інкорпорації мономеру у філамент цитоскелету, де він взаємодіє з іншими ідентичними молекулами. Мікротрубочки та мікрофіламенти можуть існувати у двох формах «Т-формі» (мономери зв'язані із ГТФ чи АТФ) та «Д-формі» (мономери зв'язані із ГДФ чи [[АДФ]]).

Після гідролізу нуклеотидтрифосфату велика частина [[енергія|енергії]], що вивільняється «зберігається» у структурі філаменту. Через це зміна [[вільна енергія Гіббса|вільної енергії]] для дисоціації мономеру із Д-форми стає негативнішою, ніж для дисоціації із Т-форми, а отже і співвідношення k<sub>off</sub>/k<sub>on</sub>, яке рівне значенню критичної концентрації, буде більше для Д-форми, ніж для Т. Іншими словами, Д-форма більш «схильна» до дисоціації. При певному значенні концентрації вільних субодиниць C, коли C<sub>C</sub>(T)  < C < C<sub>C</sub>(D), Т-форма філаментів буде рости, а Д-форма — вкорочуватись.

=== Тредмілінг ===
[[Файл:ATP or GTP cap.svg|міні|праворуч|260пкс|Схема утворення АТФ- або ГТФ-кепів на плюс кінці філаменту цитоскелету.]]
Імовірність того, що певна субодиниця філаменту цитоскелету гідролізує зв'язаний [[нуклеотидтрифосфат]] і перейде у Д-форму, тим більша, чим довше ця субодиниця перебуває у складі полімеру. Тому посередині філаменту, де всі мономери вже «давні», вони мають у своєму складі [[нуклеотиддифосфат]]и. До кінців приєднуються переважно нові молекули у Т-формі (оскільки концентрація АТФ чи ГТФ у цитоплазмі в десятки разів перевищує концентрацію АДФ та ГДФ відповідно). На мінус-кінці полімеризація відбувається повільно, тому гідроліз «встигає» за нею, і не відбувається накопичення субодиниць у Т-формі. Натомість на плюс-кінці, де полімеризація значно швидша, утворюється «кеп» із кількох субодиниць, що містять негідролізовані нуклеотидтрифосфати. Таким чином один кінець (+) філамента перебуває у Т-формі, а інший (-) — у Д-формі і при концентрації вільних філаментів C, де C<sub>C</sub>(T)  < C < C<sub>C</sub>(D), плюс-кінець ростиме, а мінус- — вкорочуватиметься, а загальна довжина не буде змінюватись. Цей процес називається [[тредмілінг]], він спостерігається як у мікротрубочок, так і в актинових філаментів, але характерніший для останніх. Тредмілінг завжди потребує енергії, що виділяється за рахунок гідролізу АТФ.

=== Динамічна нестабільність ===
[[Файл:Dynamic instability.svg|міні|праворуч|260пкс|Деполімеризація мікротурбочки після втрати ГТФ-кепу]]
В залежності від швидкості полімеризації та гідролізу нуклеотидтрифосфатів кінці філаментів цитоскелету можуть змінювати свій стан: переходити із Т-форми у Д-форму і навпаки. Якщо концентрація вільних філаментів при цьому менша за C<sub>C</sub>(T) і більша за C<sub>C</sub>(D), то такий перехід буде мати важливі наслідки: філамент буде переходити від росту до вкорочення (ця подія називається ''катастрофа'') або навпаки (''відновлення''). Здатність елементів цитоскелету швидкої зміни «режимів» полімеризація/деполімеризація за сталої концентрації вільних субодиниць називається [[динамічна нестабільність|динамічною нестабільністю]].

Явище динамічної нестабільності особливо характерне для мікротрубочок. У Т-формі їхні протофіламенти прямі, а при переході до Д-форми вони викривлюються. Коли мікротрубочка має ГТФ-кеп, він стабілізує всю структуру, проте після її втрати (через сповільнення полімеризації або пришвидшення гідролізу) протофіламенти у Д-формі починають дуже швидко «розлуплюватись».

Також спостерігаються деякі флуктуації довжини актинових філаментів, проте вони у десяток разів менші ніж у мікротрубочок.

== Отрути, що впливають на цитоскелет еукаріот ==
Оскільки нормальне функціонування системи мікротрубочок та проміжних філаментів є необхідним для виживання та поділу клітини, ці клітинні компоненти часто є мішенями дії природних [[токсин]]ів. Деякі із цих отрут зв'язуються із вільними мономерами актину чи тубуліну і перешкоджають їм полімеризуватись, інші ж навпаки — взаємодіють із полімерними формами і не допускають дисоціації мономерів. Наприклад речовина [[таксол]] із [[тис тихоокеанський|тихоокеанського тису]] (''Taxus brevifolia'') стабілізує мікротрубочки у полімеризованій формі, в той час як [[колхіцин]] із [[пізньоцвіт осінній|пізньоцвіту осіннього]] (''Colchicum autumnale'') та [[вінбластин]] із [[катарантус]]а (''Catharanthus'') навпаки не дають мономерам тубуліну об'єднуватись. Існують речовини, що аналогічним чином діють і на актинові філаменти: [[фалоїдин]] із [[бліда поганка|блідої поганки]] (''Amanita phalloides'') сприяє філаментозній формі актину, а [[латрункулін]] із морської [[губки]] ''[[Latrunculia magnifica]]'' — навпаки, розчинній мономерній.
{|class=wikitable
!colspan=9|Деякі із отрут, що впливають на цитоскелет та організми, з яких вони були виділені
|-
|[[Файл:Taxus brevifolia Blue Mts WA.jpg|центр|100пкс]]||[[Файл:Taxol.svg|центр|100пкс]]||[[Файл:Colchicum autumnale at the U.S. Botanic Gardens - Stierch.jpg|центр|100пкс]]||[[Файл:Colchicine structure.png|центр|100пкс]]||[[Файл:Catharanthus roseus - Kolkata 2004-07-13 01756.JPG|центр|100пкс]]||[[Файл:Vinblastine.svg|центр|100пкс]]||[[Файл:Amanita phalloïdes.jpg|центр|100пкс]]||[[Файл:Skeletal formula of phalloidin.svg|центр|100пкс]]||[[Файл:Latrunculin A.svg|центр|100пкс]]
|-align = center
|[[Тис тихоокеанський]]||[[Таксол]]||[[Пізньоцвіт осінній]]||[[Колхіцин]]||[[Катарантус]]||[[Вінбластин]]||[[Бліда поганка]]||[[Фалоїдин]]||[[Латрункулін]]
|-
|}

Окрім того, що подібні речовини широко використовуються для вивчення властивостей цитоскелету, деякі із них також є і терапевтичними препаратами. Таксол та вінбластин завдяки своїй здатності змінювати характер полімеризації мікротрубочок здатні досить ефективно вбивати клітини, котрі швидко діляться, при цьому проявляючи невеликий вплив на інші клітини. Через це їх використовують для лікування [[рак]]ових захворювань. Особливо популярним є таксол для терапії [[рак молочної залози|раку молочної залози]] та [[рак легень|раку легень]], він часто буває ефективним навіть у тих випадках, коли інші методи [[хіміотерапія|хіміотерапії]] не діють.

== Цитоскелет прокаріот ==
:''Основна стаття:[[Цитоскелет прокаріот]]''
[[File:Prokaryotic Cytoskeleton uk.svg|міні|праворуч|260пкс|Основні білки прокаріотичного цитоскелету, їх функції та розміщення у клітині бактерії ''[[Caulobacter]]'']]
До недавнього часу вважалося, що цитоскелет мають тільки [[еукаріоти]]. Але останні дослідження показують, що для всіх складових частин еукаріотичного цитоскелету можна знайти [[Гомологія (біологія)|гомологи]] у [[прокаріоти|прокаріот]]. Хоча схожість в [[амінокислота|амінокислотній]] послідовності білків невелика, відновлення тривимірної структури білкових молекул дозволяє говорити про значну структурну схожість і гомологічність цих структур.
* '''Гомологи тубуліну''': із гомологів тубуліну найпоширенішим серед прокаріот є білок [[FtsZ]], що був першим знайденим компонентом прокаріотичного цитоскелету. Подібно до тубуліну, FtsZ формує філаменти витрачаючи [[ГТФ]], але ці філаменти не групуються в трубочки. Протягом [[поділ клітини|поділу клітини]], FtsZ&nbsp;— перший білок, що переміщується на місце поділу, формуючи «кільце поділу» або Z-кільце, яке забезпечує проходження [[цитокінез]]у, також FtsZ важливий для залучення [[фермент]]ів, які синтезують нову [[клітинна стінка|клітинну стінку]] між дочірніми клітинами.<ref name=FtsZ>{{cite journal
|author  = Erickson HP, Anderson DE, Osawa M
|title   = FtsZ in Bacterial Cytokinesis: Cytoskeleton and Force Generator All in One
|url  = https://archive.org/details/sim_microbiology-and-molecular-biology-reviews_2010-12_74_4/page/504
|journal = Microbiol Mol Biol Rev
|volume  = 74
|pages   = 504-28
|year    = 2010
|pmid    = 21119015
|doi     = 10.1128/MMBR.00021-10}}</ref>
* '''Гомологи актину''': [[MreB]] і [[ParM]] — це актино-подібні білки прокаріот. [[MreB]] потрібний для надання форми клітині, зокрема відповідає за відмінність між [[бацили|піличкоподібними]] та [[спірили|спіральними]] бактеріями. Всі несферичні бактерії мають [[ген]]и [[MreB]] або його близьких гомологів. Продукти цих генів формують спіральну мережу під клітинною [[плазматична мембрана|мембраною]], яка слугує для утримання ферментів, задіяних у [[біосинтез]]і клітинної стінки. Білок [[ParM]] кодується [[плазміда|плазмідною]] ДНК багатьох бактерій і потрібний для сегрегації копій плазміди під час поділу.<ref name=Michie>{{cite journal
|author  = Thanbichler M, Shapiro L
|title   = Getting organized--how bacterial cells move proteins and DNA
|journal = Nat Rev Microbiol
|volume  = 6
|pages   = 28-40
|year    = 2008
|pmid    = 18059290
|doi     = 10.1038/nrmicro1795}}</ref>
* '''Гомолог білків проміжних філаментів кресцентин''': бактерія ''[[Caulobacter crescentus]]'' містить третій білок, [[кресцентин]], гомологічний проміжним філаментам еукаріот. Кресцентин також використовується для підтримки форми клітини.<ref name=Michie/>
*'''Елементи цитоскелету прокаріот, що не мають гомологів в еукаріот''': у прокаріот також наявний клас елементів цитоскелету, що належать до родини WACA ({{lang-en|Walker A cytoskeletal ATPase}}) і не мають гомологів в еукароіт. До цього класу належить білок [[MinD]], який є складовою системи MinCDE, що забезпечує визначення місця проходження цитокінезу, а також білки, потрібні для розходження копій плазмід, такі як [[ParA]], [[Soj]] та інші.<ref name=Michie/>

== Еволюція цитоскелету ==
[[Файл:Cytoskeletal proteins identity.svg|міні|праворуч|260пкс|Діаграма, що відображає середній відсоток ідентичності білків цитоскелету різних видів.]]
Споріднені між собою елементи цитоскелету були знайдені у переважної більшості представників усіх трьох [[домен (біологія)|доменів]] живих організмів: [[еукаріоти|еукаріот]], [[бактерії|бактерій]] та [[архебактерії|архей]]. Це свідчить про те, що білки цитоскелету виникли ще до виокремлення цих трьох гілок, яким би шляхом воно не відбувалось.<ref name=erickson>{{cite journal
| author  = Erickson H.P.
| title   = Evolution of the cytoskeleton
| journal = BioEssays
| volume  = 29
| pages   = 668-77
| year    = 2007
| pmid    = 17563102
| doi     = 10.1002/bies.20601
}}</ref>

Білок FtsZ, із якого пізніше виник тубулін, імовірно, [[еволюція|еволюційно]] є дуже древнім. Він містить дуже мало [[амінокислота|амінокислот]] [[аргінін]]у, [[лізин]]у, [[фенілаланін]]у, [[тирозин]]у та [[гістидин]]у і фактично не містить [[триптофан]]у. Оскільки вважається, що [[кодон]]и цих амінокислот були додані в [[генетичний код]] останніми, цілком імовірно, що якась форма FtsZ виникла ще до остаточного встановлення генетичного коду і вже тоді слугувала для здійснення [[цитокінез]]у.<ref>{{cite journal
| author  = Davis BK
| title   = Molecular evolution before the origin of species
| journal = Prog Biophys Mol Biol
| volume  = 79
| pages   = 77-133
| year    = 2002
| pmid    = 12225777
| doi     = 10.1016/S0079-6107(02)00012-3 
}}</ref> Білки гомологи тубуліну утворюють окрему родину [[ГТФаза|ГТФаз]], і не мають ніяких близьких родичів. Натомість MreB більш «молодий» з еволюційної точки зору білок, він, разом із іншими актиноподібними білками та актинами, належить до родини [[АТФаза|АТФаз]], яка також включає ферменти [[гексокіназа|гексокінази]] та [[шаперон]] [[hsp70]]. При чому першими із цієї родини, більше всього, виникли гексокінази.<ref name=erickson/>

Порівняння послідовностей амінокислот у білках FtsZ різних видів бактерій та архей між собою та з еукаріотичними тубулінами, а також MreB між собою і з еукаріотичними актинами виявило цікаву закономірність: 
* Білки FtsZ дуже далеких одне від одного видів прокаріот, таких як бактерії ''[[Escherichia coli]]'', ''[[Bacillus subtilis]]'', ''[[Mycoplasma pulmonis]]'' та архебактерія роду ''[[Halobacterium]]'' мали високий ступінь ідентичності в амінокислотній послідовності (від 46 до 53%); аналогічне справедливе і для білка MreB.
* Еукаріотичні тубуліни та актини навіть ще більш [[консервативний ген|консервативні]] (наприклад між тубулінами [[людина|людини]] та [[дріжджі]]в існує 75%  ідентичності, в той час як актини будь-яких видів еукаріот, зазвичай відрізняються не більше ніж на 10%);
* Не зважаючи на велику консервативність білків цитоскелету в межах груп еукаріот та прокаріот, при порівнянні цих білків між групами, виявляється, що ідентичність настільки мала, що її майже не можливо виявити звичайними методами (менше 15%). При чому гомологія найбільш виражена у ГТФ- та АТФ-зв'язуючих [[білковий домен|доменах]].<ref name=erickson/>

Для пояснення цієї «загадки» була висунута [[гіпотеза]] про те, що така різка [[дивергенція]] еукаріотичних білків цитоскелету від прокаріотичних відбулась внаслідок зміни їхньої ролі в клітині. FtsZ перестав забезпечувати проходження цитокінезу і став механічною опорою клітини, а пізніше перебрав на себе і інші функції, в той час як MreB, взяв на себе роль здійснення поділу клітини і [[фагоцитоз]]у.

Надзвичайно високий рівень консервативності актину та тубуліну в клітинах еукаріот пояснюється тим, що ці білки взаємодіють із величезною кількістю інших: регуляторних, допоміжних, [[моторні білки|моторних]] тощо. Саме актин є «чемпіоном» серед еукаріотичних білків за кількістю білків-партнерів, тому заміна будь-якої амінокислоти може призвести до порушення цих взаємодій і мати катастрофічні наслідки.<ref name=erickson/>

Третій тип елементів цитоскелету — проміжні філаменти, еволюціонували іншим шляхом. Вони наявні фактично тільки в еукаріот, і хоча їх гомолог [[кресцентин]] і був виявлений в одного виду бактерій, швидше за все, ці бактерії отримали його внаслідок [[горизонтальне перенесення генів|горизонтального перенесення генів]] від еукаріот.<ref name=erickson/> Білки проміжних філаментів, на відміну від актину і тубуліну, не вирізняються особливою консервативністю.

== Джерела ==
{{reflist}}
== Література ==
=== Підручники ===
** {{cite book
|автор=Альбертс Дж., Льюїс Р., Робертс В.
|назва=Молекулярна Біологія Клітини
|видання=4
|дата=
|рік=
|видавництво=Наутілус
|знаходження=Львів
|url=http://www.nautilus.com.ua/detailed_pereklady.php?ID=35
|accessdate=22 вересня 2011
|archiveurl=https://web.archive.org/web/20140716205959/http://www.nautilus.com.ua/detailed_pereklady.php?ID=35
|archivedate=16 липня 2014
|deadurl=yes
}}
*{{cite book
|автор=Ченцов Ю.С.
|назва=Введение в клеточною биологию: Учебник для вузов
|видання=4
|дата=
|рік=2004
|видавництво=ИКЦ «Академкнига»
|знаходження=Москва
|сторінки=495
|language=ru
|isbn=5-94628-105-4}}
*{{cite book 
|title=Molecular Biology of the Cell
|edition=5th
|publisher=Garland Science
|year=2007
|url=http://www.garlandscience.com/textbooks/0815341059.asp
|isbn=978-0-8153-4105-5
|language=en
|author=Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P}}
*{{cite book 
|title=Molecular Cell Biology
|edition=4th
|publisher= W. H. Freeman
|year=2000
|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21475/
|isbn=10: 0-7167-3136-3
|language=en
|author=H. Lodish, A. Berk, S.L. Zipursky, P. Matsudaira, D. Baltimore, J. Darnell}}
*{{cite book 
|title=The Cell A Molecular Approach
|edition=2nd
|publisher=Sinauer Associates
|year=2000
|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9839/
|isbn=10: 0-87893-106-6
|language=en
|author=G. M. Cooper}}
=== Періодична література ===
*[http://onlinelibrary.wiley.com/journal/10.1002/%28ISSN%291097-0169 Cytoskeleton] Online {{ISSN|1949-3592}} ''(Коефіцієнт впливовості — 2.625)''
*[http://onlinelibrary.wiley.com/journal/10.1002/%28ISSN%291097-0169/issues?activeYear=2009 Cell Motility and the Cytoskeleton] Online {{ISSN|1097-0169}} ''(Коефіцієнт впливовості — 2.840)''
== Посилання ==
* [https://www.nas.gov.ua/news/citoskelet-yak-vnutrishnoklitinniy-regulyator--i-mishen-dlya-biologichno-aktivnih-spoluk Цитоскелет як внутрішньоклітинний регулятор і мішень для біологічно активних сполук]// Сайт НАНУ, 9.12.2024
{{Commonscat|Cytoskeleton}}
*[http://www.youtube.com/watch?v=x2ElL2VVKi8&feature=related Відео] про будову мікротрубочок;
*[http://www.youtube.com/watch?v=DA8DvDE_nZo&feature=related Відео] актин та тубулін у живій клітині;
*[http://www.youtube.com/watch?v=5nsWImQGiOA&feature=related Відео] цитоскелет клітини під час поділу.

{{органели}}
{{Білки цитоскелету}}

[[Категорія:Цитоскелет]]