Перегляд вихідного коду сторінки Білки

{{otheruses|Білки (значення)}}
{{unibox}}[[Файл:Myoglobin.png|міні|праворуч||Зображення тривимірної структури білка міоглобіну, що показує бірюзові α-спіралі. Даний білок був першим, структура якого була розкрита за допомогою рентгенівської кристалографії. У правому центрі серед котушок простетична група, яка називається [[Гем (біохімія)|групою гема]] (показана сірим кольором) зі зв’язаною молекулою кисню (червона).]]
[[Файл:Nucleus ER golgi.jpg|thumb|280px|Схематичне представлення клітинного ядра, ендоплазматичного ретикулума і комплексу Гольджі. (1) [[Ядро клітини]]. (2) [[Ядерні пори|Пори ядерної мембрани]]. (3) Шорсткий (гранулярний) ендоплазматичний ретикулум. (4) Гладкий (агранулярний) ендоплазматичний ретикулум. (5) [[Рибосоми]] на поверхні щорсткого ендоплазматичного ретикулума. (6) [[Білки]], що транспортуються. (7) [[Везикула|Транспортні везикули]]. (8) [[Комплекс Гольджі]].]]
'''Білки́''' — великі [[біомолекули]] та [[Макромолекула|макромолекули,]] які містять один або кілька довгих ланцюгів [[Амінокислоти|амінокислотних]] [[Залишок (біохімія)|залишків]], сполучених [[Пептидний зв'язок|пептидними зв'язками]]. Білки виконують широкий спектр функцій всередині організмів, включаючи [[Ферментативний каталіз|каталізацію метаболічних реакцій]], [[Реплікація ДНК|реплікацію ДНК]], [[Сигнальні системи клітин|реагування на подразники]], створення [[Цитоскелет|структури клітин]] і [[Фібрилярні білки|організмів]] і транспортування молекул з одного місця в інше. Білки відрізняються один від одного насамперед своєю послідовністю амінокислот, яка диктується [[Нуклеотидна послідовність|послідовністю нуклеотидів]] їхніх [[ген]]ів і яка зазвичай призводить до [[згортання білків]] в специфічну [[Структура білків|тривимірну структуру,]] яка визначає його активність. В однині ('''білок''') термін найчастіше використовують для посилання на білок як речовину, коли неважливий її конкретний склад, та на окремі молекули або типи білків, у множині ('''білки''')&nbsp;— для посилання на певну кількість білків, коли точний склад важливий.

Лінійний ланцюг із амінокислотних залишків називається [[Пептиди|поліпептидом]]. Білок містить принаймні один довгий поліпептид. Короткі поліпептиди, що містять менше 20-30 залишків, рідко вважаються білками і їх зазвичай називають [[Пептиди|пептидами]], а іноді і [[олігопептид]]ами. Окремі амінокислотні залишки з’єднані між собою [[Пептидний зв'язок|пептидними зв’язками]] та сусідніми амінокислотними залишками. [[Первинна структура|Послідовність]] амінокислотних залишків у білку визначається [[Секвенування ДНК|послідовністю]] [[ген]]а, яка закодована в [[Генетичний код|генетичному коді]]. Загалом, генетичний код визначає 20 стандартних амінокислот; але у деяких організмів генетичний код може включати [[селеноцистеїн]] і — у деяких [[Археї|архей]] — [[Пірролізин|піролізин]]. Незабаром після або навіть під час синтезу залишки в білку часто хімічно модифікуються шляхом [[Посттрансляційна модифікація|посттрансляційної модифікації]], яка змінює фізичні та хімічні властивості, згортання, стабільність, активність і, зрештою, функцію білків. Деякі білки мають приєднані непептидні групи, які можна назвати [[Простетична група|простетичними групами]] або [[кофактор]]ами. Білки також можуть працювати разом для досягнення певної функції, і часто з’єднуються, утворюючи стабільні [[Білковий комплекс|білкові комплекси]].

Після утворення білки існують лише протягом певного періоду, а потім [[Протеоліз|розкладаються]] та переробляються механізмами клітини в процесі [[Білковий обмін|обміну білків]]. Тривалість життя білка вимірюється з точки зору його [[Період напіврозпаду|періоду напіврозпаду]] і охоплює широкий діапазон. Білки можуть існувати протягом хвилин або років із середньою тривалістю життя 1-2 дні в клітинах ссавців. Аномальні або неправильно згорнуті білки деградують швидше через те, що вони націлені на руйнування, або через їхню нестабільність.

Як і інші біологічні макромолекули, такі як [[полісахариди]] та [[нуклеїнові кислоти]], білки є невід'ємними частинами організмів і беруть участь практично в кожному процесі всередині [[Клітина|клітин]]. Багато білків є [[Ферменти|ферментами,]] які [[каталіз]]ують біохімічні реакції і є життєво важливими для [[Обмін речовин|метаболізму]]. Білки також мають структурні або механічні функції, такі як [[актин]] і [[міозин]] в м’язах і білки в [[цитоскелет]]і, які утворюють систему [[Риштування|каркасів,]] що підтримує форму клітини. Інші білки мають важливе значення в [[Сигнальні системи клітин|передачі сигналів]] у клітинах, [[антитіла]]х, [[Адгезія клітин|адгезії клітин]] і [[Клітинний цикл|клітинному циклі]]. У тварин білки необхідні в [[Дієта|раціоні]] для забезпечення [[Незамінні амінокислоти|незамінних амінокислот,]] які не синтезуються. [[Травлення]] розщеплює білки для використання в [[Обмін речовин|обміні речовин]].

Білки можуть бути [[Очищення білків|очищені]] від інших клітинних компонентів за допомогою різноманітних методів, таких як [[ультрацентрифугування]], [[Преципітація (хімія)|преципітація]], [[електрофорез]] та [[хроматографія]]; Поява [[Генетична інженерія|генної інженерії]] зробила можливим ряд методів для полегшення процесу очищення. Методи, які зазвичай використовуються для вивчення структури та функції білка, включають [[Імуногістохімія|імуногістохімію]], [[сайт-спрямований мутагенез]], [[Рентгеноструктурний аналіз|рентгенівську кристалографію]], [[ядерний магнітний резонанс]] та [[Мас-спектрометрія|мас-спектрометрію]].

== Загальний опис ==
{{external media|align = right|width = 350px
| video1 = 1.&nbsp;[https://www.youtube.com/watch?v=wrJjrYR48Vg Що таке білки]&nbsp;// Канал «Цікава наука» на [[YouTube]], 8 липня 2021.
}}
Зазвичай білки є лінійними [[полімер]]ами&nbsp;— поліпептидами, хоча інколи мають складнішу структуру. Невеликі білкові молекули, тобто олігомери поліпептидів, називаються [[пептиди|пептидами]]. Послідовність амінокислот у конкретному білку визначається відповідним [[ген]]ом і зашифрована [[генетичний код|генетичним кодом]]. Хоча генетичний код більшості організмів визначає лише 20 «стандартних» амінокислот, їхнє комбінування уможливлює створення великого різноманіття білків із різними властивостями. Крім того, амінокислоти у складі білка часто зазнають [[посттрансляційна модифікація|посттрансляційних модифікацій]], які можуть виникати і до того, як білок починає виконувати свою функцію, і під час його «роботи» в [[клітина (біологія)|клітині]]. Для досягнення певної функції білки можуть діяти спільно, і часто зв'язуються, формуючи великі стабілізовані [[білковий комплекс|комплекси]] (наприклад, [[Фотосинтез|фотосинтетичний комплекс]]).

Функції білків в клітині різноманітніші, ніж функції інших [[біополімери|біополімерів]]&nbsp;— [[полісахарид]]ів і [[нуклеїнові кислоти|нуклеїнових кислот]]. Так, білки-[[ферменти]] [[каталіз]]ують протікання біохімічних реакцій і грають важливу роль в [[обмін речовин|обміні речовин]]. Деякі білки виконують структурну або механічну функцію, утворюючи [[цитоскелет]], що є важливим засобом підтримки форми клітин. Також білки грають важливу роль в [[сигнальні системи клітин|сигнальних системах клітин]], [[адгезія клітин|клітинній адгезії]], [[Імунна відповідь|імунній відповіді]] і [[клітинний цикл|клітинному циклі]].

Білки&nbsp;— важлива частина харчування тварин і людини, оскільки ці організми не можуть синтезувати повний набір амінокислот і повинні отримувати частину з них із білковою їжею. У процесі [[травлення (біологія)|травлення]] [[протеоліз|протеолітичні]] ферменти руйнують спожиті білки, розкладаючи їх до рівня амінокислот, які використовуються при [[біосинтез білків|біосинтезі білків]] організму або зазнають подальшому розпаду для отримання [[енергія|енергії]].

Білки були вперше описані [[швеція|шведським]] хіміком [[Єнс Якоб Берцеліус|Єнсом Якобом Берцеліусом]] в [[1838]] році, який і дав їм назву ''протеїни'', від {{lang-el|πρώτα}}&nbsp;— «першорядної важливості». Проте їхня центральна роль в життєдіяльності всіх живих організмів була виявлена лише у [[1926]] році, коли [[Джеймс Самнер]] показав, що фермент [[уреаза]] також є білком<ref>{{cite journal |author=Sumner, JB |title=The Isolation and Crystallization of the Enzyme Urease. Preliminary Paper |url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/69/2/435.pdf?ijkey=028d5e540dab50accbf86e01be08db51ef49008f |journal=J Biol Chem |volume=69 |issue= |pages=435-41 |year=1926 |accessdate=14 січня 2008 |archive-date=29 вересня 2007 |archive-url=https://web.archive.org/web/20070929120727/http://www.jbc.org/cgi/reprint/69/2/435.pdf?ijkey=028d5e540dab50accbf86e01be08db51ef49008f }} {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20070929120727/http://www.jbc.org/cgi/reprint/69/2/435.pdf?ijkey=028d5e540dab50accbf86e01be08db51ef49008f |date=2007-09-29 }}</ref>. [[Секвенування білків|Секвенування]] першого білка&nbsp;— [[інсулін]]у, тобто визначення його [[пептидна послідовність|амінокислотної послідовності]], принесло [[Фредерик Сенгер|Фредерику Сенгеру]] [[Нобелівська премія з хімії|Нобелівську премію з хімії]] 1958 року. Перші тривимірні [[структура білків|структури]] білків [[гемоглобін]]у і [[міоглобін]]у були отримані за допомогою [[Рентгеноструктурний аналіз|рентгеноструктурного аналізу]], за що автори методу, [[Макс Фердинанд Перуц|Макс Перуц]] і [[Джон Кендрю]], отримали Нобелівську премію з хімії 1962 року<ref>{{cite journal |author=Muirhead H, Perutz M |title=Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 A resolution |journal=Nature |volume=199 |issue=4894 |pages=633-8 |year=1963 |pmid=14074546}}</ref><ref>{{cite journal |author=Kendrew J, Bodo G, Dintzis H, Parrish R, Wyckoff H, Phillips D |title=A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis |journal=Nature |volume=181 |issue=4610 |pages=662-6 |year=1958 |pmid=13517261}}</ref>.

== Історія дослідження ==

[[Файл:Antoine François, comte de Fourcroy.jpg|міні|Антуан Франсуа де Фуркруа, основоположник дослідження білків]]
Білки були виділені в окремий клас біологічних молекул у [[18 століття|18 столітті]] в результаті робіт французького хіміка [[Антуан Франсуа де Фуркруа|Антуана де Фуркруа]] та інших учених, в яких було відмічено властивість білків [[Коагуляція (біологія)|коагулювати]] під час нагрівання або під дією [[кислоти|кислот]]. У той час були досліджені такі білки, як [[альбумін]] з [[яєчний білок|яєчних білків]], [[фібрин]] з [[кров]]і і [[глютен]] із зерна [[пшениця|пшениці]]. Голландський хімік [[Герріт Ян Мульдер|Герріт Мульдер]] провів аналіз складу білків і виявив, що практично всі білки мають однакову [[Брутто-формула|емпіричну формулу]]. Мульдер також визначив продукти руйнування білків&nbsp;— [[амінокислоти]]&nbsp;— і для однієї з них ([[лейцин]]у) майже точно визначив [[молекулярна маса|молекулярну масу]]&nbsp;— 131 [[Атомна одиниця маси|дальтон]].

Мульдеру, зокрема, належить перша модель хімічної будови білків, запропонована ним у [[1836]] році. Виходячи з теорії радикалів, він сформулював поняття про мінімальну структурну одиницю у складі білків. Саме ця одиниця зі складом C<sub>16</sub>H<sub>24</sub>N<sub>4</sub>0<sub>5</sub> отримала пізніше назву «протеїну» (Pr), а концепція&nbsp;— теорії протеїну<ref>{{cite book|author=Ю.А. Овчинникова |title=Биоорганическая химия| location=Москва| publisher=Просвещение|year=1987}}</ref>. Сам термін «протеїн», що в сучасному розумінні означає білок більшістю європейських мов, був запропонований у [[1838]] році співробітником Мульдера [[Йенс Якоб Берцеліус|Якобом Берцеліусом]]<ref>{{cite book|author=Leicester, Henry|title=Berzelius, Jöns Jacob. Dictionary of Scientific Biography 2| location=New York|publisher = Charles Scribner's Sons|pages=90-97 |year = 1980|isbn = 0684101149}}</ref>. Перевірка цієї моделі привернула увагу відомих хіміків свого часу, таких як [[Юстус Лібіх]] і [[Жан-Батист Дюма]]. Під впливом нових даних теорія протеїну декілька разів корегувалася, але все ж до кінця 1850-х років від неї довелося повністю відмовитися.

До кінця [[19 століття]] вже було досліджено більшість амінокислот, що входять до складу білків. У 1894 році німецький фізіолог [[Альбрехт Коссель]] висунув теорію, що амінокислоти є головними структурними елементами білків<ref>{{cite book|chapter = Белки|title = Химическая энциклопедия|publisher=Советская энциклопедия| location= Москва|year=1988|chapter-url = http://www.cnshb.ru/AKDiL/0048/base/RB/030001.shtm}}</ref>. На початку 20-го століття німецький хімік [[Герман Еміль Фішер|Еміль Фішер]] експериментально довів, що білки збудовані з залишків амінокислот, сполучених [[пептидний зв'язок|пептидними зв'язками]]. Також він здійснив перші аналізи амінокислотного складу білків та дав пояснення [[протеоліз]]у. Після [[1926]] року також стала зрозумілою центральна роль білків в організмах, коли американський хімік [[Джеймс Самнер]] (згодом&nbsp;— лауреат [[Нобелівська премія з хімії|Нобелівської премії]]) показав, що фермент [[уреаза]] також є білком<ref name="evolution">{{cite book|author = Barton N. H., D. E. G. Briggs, J. A. Eisen|title=Evolution|url = https://archive.org/details/evolution0000unse_x9v3| publisher = Cold Spring Harbor Laboratory Press| year = 2007|pages = [https://archive.org/details/evolution0000unse_x9v3/page/38 38]|isbn = 978-0879696849}}</ref>.

Вивченню білків перешкоджала складність їхнього виділення. Тому перші дослідження білків проводилися з використанням тих поліпептидів, які могли бути очищені у великій кількості, тобто білків крові, курячих яєць, різних [[токсин]]ів і травних/метаболічних [[фермент]]ів, які можна було виділити в місцях забою худоби. Наприкінці 1950-х років компанія ''[[Armour and Company|Armour Hot Dog Co.]]'' змогла очистити кілограм бичачої [[підшлункова залоза|панкреатичної]] [[рибонуклеаза A|рибонуклеази А]], яка стала експериментальним об'єктом для багатьох учених.

Ідея про те, що [[вторинна структура]] білків утворюється в результаті формування [[водневий зв'язок|водневих зв'язків]] між амінокислотами, була висловлена [[Вільям Астбері|Вільямом Астбері]] в [[1933]] році, але [[Лайнус Карл Полінг|Лайнус Полінг]] вважається першим ученим, який зміг успішно передбачити вторинну структуру білків. Пізніше [[Волтер Каузман]], спираючись на роботи [[Кай Ульрик Ліндерстрем-Ланг|Кая Ліндерстрем-Ланга]], зробив вагомий внесок до розуміння законів утворення третинної структури білків і ролі в цьому процесі [[гідрофобні взаємодії|гідрофобних взаємодій]]. У [[1949]] році [[Фредерик Сенгер|Фред Сенгер]] визначив амінокислотну послідовність [[інсулін]]у, продемонструвавши таким способом, що білки&nbsp;— це лінійні полімери амінокислот, а не розгалужені (як у деяких [[Цукор|цукрів]]) ланцюжки, [[колоїди]] або [[циклоли]].

Перші [[структура білків|структури білків]], що ґрунтуються на методах [[рентгеноструктурний аналіз|рентгеноструктурного аналізу]] на рівні окремих атомів, були отримані в 1960-х роках, а за допомогою [[ЯМР-спектроскопія білків|ЯМР-спектроскопії]]&nbsp;— в 1980-х роках. У [[2006]] році [[Банк даних білків]] (''Protein Data Bank'') містив приблизно 40&nbsp;000 структур білків. У наш час{{коли}} [[кріоелектронна мікроскопія]] великих білкових комплексів за роздільною здатністю наближається до атомного рівня.

Особливістю досліджень білків початку 21-го століття є одночасне отримання даних про білковий склад цілих [[клітина (біологія)|клітин]], [[тканина (біологія)|тканин]] або [[організм]]ів&nbsp;— [[протеоміка]]. У результаті необхідності аналізу цих даних та росту можливостей обчислювальних технологій активно розвиваються методи [[біоінформатика|біоінформатики]] аналізу та порівняння білкових структур та обчислювальні методи [[передбачення структури білків]], наприклад, методи [[молекулярна динаміка|молекулярної динаміки]], призначені замінити в майбутньому експериментальне визначення білкових структур.

== Будова білка ==

=== Склад ===
[[Файл:Peptide bond formation.svg|міні|ліворуч|500px|Схема утворення пептидного зв'язку. Ця реакція відбувається на [[рибосома|рибосомі]]&nbsp;— молекулярній машині для складання білків.]]
[[молекула|Молекули]] білків є лінійними [[полімер]]ами, що складаються з [[амінокислоти|α-L-амінокислот]] (які є [[мономер]]ами цих полімерів) і, в деяких випадках, з модифікованих основних амінокислот (щоправда, [[посттрансляційна модифікація|модифікації]] відбуваються вже після синтезу білка на [[рибосома|рибосомі]]). Для позначення амінокислот в науковій літературі використовуються одно- або трибуквені скорочення. Хоча на перший погляд може здатися, що використання «всього» 20 основних типів амінокислот обмежує різноманітність білкових структур, насправді кількість варіантів важко переоцінити: для ланцюжка всього з 5 амінокислот воно становить вже більше 3 мільйонів, а ланцюжок з 100 амінокислот (невеликий білок) може бути представлений більш ніж у 10<sup>130</sup> варіантах (для порівняння&nbsp;— кількість атомів у Всесвіті оцінюється приблизно у 10<sup>80</sup>). Поліпептидні ланцюжки завдовжки від двох до кількох десятків амінокислотних залишків зазвичай називають [[пептиди|пептидами]], а довші&nbsp;— власне білками або протеїнами, хоча цей поділ вельми умовний.

При утворенні білка в результаті взаємодії α-аміногрупи (-NH<sub>2</sub>) однієї амінокислоти з α-карбоксильною групою (-СООН) іншої амінокислоти утворюються [[пептидний зв'язок|пептидні зв'язки]]. Кінці білка називають С- і N- кінцями (залежно від того, яка з груп кінцевої амінокислоти вільна: -COOH чи -NH<sub>2</sub>, відповідно). При природному синтезі білка на рибосомі нові амінокислоти приєднуються до C-кінця, тому назва пептиду або білка дається шляхом перерахування амінокислотних залишків починаючи з N-кінця.

[[Файл:Vrevwr33.tif|ліворуч|безрамки|263x263пкс]]
У довгому поліпептидному ланцюжку між окремими його частинами виникають водневі зв'язки, в результаті поліпептидний ланцюжок закручується по спіралі. Спіраль ДНК підпорядковується правилу [[Золотий перетин|золотого перетину]]&nbsp;— відповідну закономірність можна побачити, спостерігаючи інтервали її вигинів<ref>{{Cite book|title=Филимонова З. А. Краюшкин А. И. Перепелкин А. И. Сопит Т. П. - ЭСТЕТИКА МАТЕМАТИКИ В АНАТОМИИ ЧЕЛОВЕКА (ЗОЛОТОЕ СЕЧЕНИЕ, ЛОГАРИФМИЧЕСКАЯ СПИРАЛЬ, БИОСИММЕТРИЯ).|last=|first=|year=|publisher=|location=|pages=|language=|isbn=}}</ref>. Таким чином виникає подібна до спіралі структура білкової молекули, яку називають α-структурою білкової молекули. Наявність такої структури встановлена американським хіміком Л.Полінгом та Р.Корі на основі даних рентгеноструктурного аналізу. Таким чином, внутрішньомолекулярні водневі зв'язки впливають на просторову впорядкованість таких складних систем як білки й нуклеїнові кислоти. Водневі зв'язки між двома ланцюгами спіралі ДНК забезпечують геометричну конфігурацію цієї складної молекули, що відповідає за генетичну інформацію.

Послідовність амінокислот у білку відповідає [[генетична інформація|інформації]], що міститься в [[ген]]і даного білка. Ця інформація представлена у вигляді [[нуклеотидна послідовність|нуклеотидної послідовності]], причому одній амінокислоті відповідає одна або декілька послідовностей з трьох [[нуклеотид]]ів&nbsp;— так званих [[кодон]]ів. Те, яка амінокислота відповідає даному кодону в [[ДНК]] та [[мРНК]] (проміжній ланці [[біосинтез білків|біосинтезу білків]]), визначається [[генетичний код|генетичним кодом]], який може дещо відрізнятися у різних організмів.

[[гомологія (біологія)|Гомологічні]] білки (що виконують одну функцію і мають загальне [[еволюція|еволюційне]] походження, наприклад, [[гемоглобін]]и) різних організмів мають в багатьох місцях ланцюжка різні амінокислотні залишки, які називають варіабельними, на противагу консервативним, спільним залишкам. За ступенем гомології можна оцінити еволюційну відстань між різними [[таксон]]ами організмів.

=== Рівні структури білків ===
{{main|Структура білків}}

[[Файл:Main protein structure levels uk.svg|міні|праворуч|200px|Основні рівні структурної організації білків]]
Окрім послідовності амінокислот поліпептиду (первинної структури), для функціонування білків украй важлива тривимірна структура, яка формується в процесі [[згортання білків]] (або фолдинга, від {{lang-en|folding}}). Ця структура утримується в результаті взаємодії структур нижчих рівнів. Тривимірна структура білків за нормальних природних умов називається [[нативний стан|нативним станом]] білка. Хоча чимало білків здатні згортатися та приймати нативний стан самостійно, завдяки властивостям свого поліпептидного ланцюжка, інші вимагають допомоги інших білків, [[шаперони|молекулярних шаперонів]]. Виділяють чотири рівні структури білків<ref name="Leniger">{{cite book| author = Ленинджер А.| title= Основы біохімії, в 3 томах| location= Москва|publisher = Мир|year = 1985}}</ref>:
* [[Первинна структура білків|Первинна структура]]&nbsp;— [[пептидна послідовність|пептидна або амінокислотна послідовність]], тобто послідовність амінокислотних залишків у [[пептид]]ному ланцюжку. Саме первинна структура кодується відповідним геном і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка.
* [[Вторинна структура]]&nbsp;— локальне впорядковування фрагменту поліпептидного ланцюжка, стабілізоване [[водневі зв'язки|водневими зв'язками]] і [[гідрофобні взаємодії|гідрофобними взаємодіями]]. Найпоширеніші типи вторинної структури білків включають<ref name="Branden">{{cite book| author = Branden C, Tooze J| year = 1999|title = Introduction to Protein Structure| edition = 2nd|publisher = Garland Publishing| location= New York}}</ref>: [[альфа-спіраль|α-спіралі]] (спіраль, що має 4 залишки на виток, стабілізована водневими зв'язками між пептидними групами з кроком у 4 ланки) і [[бета-лист|β-листи]] (кілька зигзагоподібних поліпептидних низок, в яких водневі зв'язки утворюються між відносно віддаленими ділянками ланцюжка або між різними ланцюжками, а не між близько розташованими пептидними групами, як це характерно для α-спіралі). Інші елементи вторинної структури включають [[пі-спіраль|π-спіралі]] (спіралі з кроком водневих зв'язків у 3 ланки), <math>3_{10}</math>-спіралі (спіралі з кроком водневих зв'язків у 5 ланок), повороти, невпорядковані фрагменти та інші. Найпоширеніша єдина класифікація таких структур&nbsp;— [[Структура білків#Номенклатура DSSP|номенклатура DSSP]].
[[Файл:Proteinviews-1tim.png|міні|400px|Приклади зображення тривимірної структури білків або їхніх фрагментів. Показаний білок&nbsp;— [[триозофосфатізомераза]]&nbsp;— складається з восьми α-спіралей, розташованих на зовнішній поверхні й восьми паралельних β-листів всередині (так звана структура αβ-бареля, від {{lang-en|barrel}}&nbsp;— «бочка»). Ліворуч&nbsp;— «паличкова» модель, із зображенням всіх атомів і зв'язків між ними. Кольорами позначені різні атоми. В середині&nbsp;— зображення елементів вторинної структури&nbsp;— α-спіралей і β-листів. Кольорами позначені типи елементів. Праворуч&nbsp;— контактна поверхня білка, на підставі [[радіус ван дер Ваальса|ван-дер-Ваальсових радіусів]] атомів. Кольорами позначені електростатичні властивості поверхні.]]
* [[Третинна структура білків|Третинна структура]]&nbsp;— повна просторова будова цілої білкової молекули, просторове взаємовідношення вторинних структур одна до одної. Третинна структура загалом стабілізується нелокальними взаємодіями, найчастіше формуванням ''гідрофобного ядра'', а також завдяки утворенню водневих зв'язків, [[сольовий місток|сольових містків]], інших типів [[іонна взаємодія|іонних взаємодій]], [[дисульфідний зв'язок|дисульфідних зв'язків]] між залишками [[цистеїн]]у.

: До третинної структури зазвичай відносять і проміжні рівні між основними елементами вторинної структури та повною структурою білка&nbsp;— «надвторинну» структуру, що складається із [[структурний мотив|структурних мотивів]] та [[білковий домен|доменів]]. Структурні мотиви&nbsp;— невеликі усталені поєднання кількох елементів вторинної структури, що мають схожу структуру, важливу для виконання білком певних функцій. Схожі структурні мотиви зазвичай виконують схожі функції, завдяки чому за ними можна передбачити функцію невідомого білка. Хоча структурні мотиви можуть бути [[аналогія (біологія)|аналогічними]], частіше за все вони зберігаються в процесі [[еволюція|еволюції]] видів. [[білковий домен|Домени]]&nbsp;— дещо більші елементи структури білка, що характеризуються стабілізацією незалежною від решти поліпептидного ланцюжка, і що часто виконують окрему функцію. В процесі еволюції елементи надвторинної структури можуть передаватися між генами, надаючи їм нові функції, таким чином існує набагато менше різновидів цих елементів, ніж різних білків. Процес передачі доменів можна здійснити і штучними методами [[генна інженерія|генної інженерії]], створюючи [[химерні білки]].
* [[четвертинна структура білків|Четвертинна структура]]&nbsp;— структура, що виникає в результаті взаємодії кількох білкових молекул, які в даному контексті називають [[білкова субодиниця|субодиницями]]. Повна структура кількох поєднаних субодиниць, що разом виконують спільну функцію, називається [[білковий комплекс|білковим комплексом]].

=== Розміри ===
[[Файл:Protein Composite.jpg|400px|міні|Порівняльні розміри білків та пептидів. Зліва направо: [[антитіло]] (IGG), [[гемоглобін]], [[інсулін]] ([[гормон]]), [[аденілаткіназа]] ([[фермент]]) і [[глютамінсинтетаза]] ([[фермент]]).]]
Розмір білка може вимірюватися за числом амінокислот або в одиницях [[молекулярна маса|молекулярної маси]]&nbsp;— [[атомна одиниця маси|дальтонах]]&nbsp;— Да (частіше, у зв'язку із великими розмірами молекул, в похідних одиницях&nbsp;— кілодальтонах&nbsp;— кДа). Найбільшим відомим одиничним білком є [[тітін]] (компонент [[саркомера|саркомер]] [[м'яз]]ів), що містить понад 29 тис. амінокислот і має молекулярну масу 3 МДа<ref>{{cite journal|author=Fulton A, Isaacs W |title=Titin, а huge, elastic sarcomeric protein with а probable role in morphogenesis |url=https://archive.org/details/sim_bioessays_1991-04_13_4/page/157 |journal=Bioessays |volume=13 |issue=4 |pages=157-61 |year=1991 |pmid=1859393}}</ref>, а найбільший внутрішньоклітинний білковий комплекс&nbsp;— [[ядерна пора|комплекс ядерної пори]] хребетних тварин&nbsp;— має масу близько 125 МДа<ref>{{cite web|url=http://www.ks.uiuc.edu/Research/npc/|title=The Nuclear Pore Complex|author=Theoretical and Computational Biophysics group, Univ. of Illinois an Urbana-Champain|archiveurl=https://www.webcitation.org/6HWn46UoB?url=http://www.ks.uiuc.edu/Research/npc/|archivedate=2013-06-20|accessdate=2008-01-15|deadurl=no}}</ref>. Проте загалом важко говорити про найбільший розмір білкового комплексу, тому що часто комплекси мають дуже обмежений [[час життя]], крім того, весь цитоскелет клітини, або позаклітинна матриця цілого організму може вважатися єдиним комплексом. Найменший білок також важко визначити, багато білків, що мають ензиматичну активність, не перевищують за розміром кілька десятків амінокислот, багато пептидних гормонів мають ще менші розміри. Інколи найменшим білком вважають єдину невелику амінокислоту [[пролін]], що має самостійну каталітичну активність<ref>{{cite journal|url = http://www.sciencemag.org/cgi/content/full/298/5600/1904|journal = Science|year = 2002|volume = 298|issue = 5600|pages = 1904—1905|title = The Simplest Enzyme|author = Mohammad Movassaghi and Eric N. Jacobsen|accessdate = 15 січня 2008|archive-date = 17 жовтня 2007|archive-url = https://web.archive.org/web/20071017193835/http://sciencemag.org/cgi/content/full/298/5600/1904}}</ref>.

=== Фізико-хімічні властивості ===
За зовнішнім виглядом білки можуть бути [[Порошок|порошками]], [[кристал]]ами, [[Волокно|волокнами]] чи [[Колоїди|колоїдами]]. В окремих випадках можливі переходи з одного стану в інший, наприклад, білок, що перебуває у стані колоїдного розчину при [[Висолювання|висолюванні]] може випасти в осад, а при відновленні оптимального pH повернутись до колоїдної форми.

Білки також характеризуються [[ізоелектрична точка|ізоелектричною точкою]] (pI)&nbsp;— кислотністю середовища [[pH]], при якому молекула даного білка не несе [[електричний заряд|електричного заряду]]. Чим більше в даному білку [[гідроксильна група|гідроксильних груп]] (основних залишків), тим вище у нього pI. Білки з pI, меншим за 7, називаються кислотними, а з більшим за 7&nbsp;— основними. В цілому pI білка залежить від функції, яку він виконує; так, білки, що зв'язуються з [[Нуклеїнові кислоти|нуклеїновими кислотами]], часто належать до основних. Прикладом таких білків є [[гістони]].

За ступенем [[розчинність|розчинності]] у воді білки бувають розчинними (гідрофільними) і нерозчинними (гідрофобними). До останніх відносяться більшість білків, що входять до складу [[Клітинна мембрана|біологічних мембран]], тобто [[інтегральні мембранні білки|інтегральних мембранних білків]], які взаємодіють з гідрофобними [[ліпіди|ліпідами]] мембрани<ref>{{cite journal| author = {{iw2|Сеймур Джонатан Сінгер|Singer S. J.||Seymour Jonathan Singer}}|title = The Structure and Insertion of Integral Proteins in Membranes| journal = {{iw2|Annual Review of Cell and Developmental Biology|Annual Review of Cell Biology}}|volume = 6|pages = 247—296|year = 1990}}</ref>. Гідрофобні взаємодії&nbsp;— взаємодії та зближення неполярних частин поліпептидних ланцюжків, що супроводжується послабленням їх взаємодії із оточуючою водою<ref>{{Cite web|title=Гідрофобні взаємодії: що це, значення та приклади - Наука - 2022|url=https://uk.warbletoncouncil.org/interacciones-hidrofobicas-16164|website=warbletoncouncil|accessdate=2022-03-23|language=uk}}</ref>.

Гідрофобна взаємодія виникає завдяки зближенню двох неполярних груп (наприклад, [[аланін]]у й [[лейцин]]у), доки вони не дотикнуться, причому це зближення супроводжується зменшенням<ref>{{Cite web|title=Гідрофобні взаємодії, макромолекули й вода - РОЛЬ ВОДИ, МАКРО- І МІКРОЕЛЕМЕНТІВ У ЖИТТЄДІЯЛЬНОСТІ ОРГАНІЗМІВ - БІОХІМІЯ - Підручник - Остапченко Л. І. 2012|url=https://lifelib.info/biochemistry/textbook/18.html|website=Библиотека биологических дисциплин|accessdate=2022-03-23|language=uk-ua|last=https://website-designer-2149.business.site}}</ref> оточуючих їх молекул води&nbsp;— молекули води виштовхуються з тієї сфери, де виникає гідрофобна взаємодія. Здатністю до гідрофобних взаємодій наділені залишки [[валін]]у, [[лейцин]]у, [[ізолейцин]]у, [[фенілаланін]]у тощо. Гідрофобні взаємодії, як і інші нековалентні зв'язки, відіграють роль створення та стабілізації структури, і є специфічними для кожного білка. Одиничні гідрофобні взаємодії, завдяки кооперативності багатьох таких взаємодій, утворюють дуже міцні асоціації, які стабілізують структуру білкової молекули. Вперше значення гідрофобних ділянок [[поліпептид]]ного ланцюжка у формуванні конфігурації молекули білка показали [[Талмуд Давид Львович|{{nobr|Д. Л. Талмуд}}]] та {{iw2|Бреслер Семен Юхимович|{{nobr|С. Ю. Бреслер}}|ru|Бреслер, Семён Ефимович}}.{{немає АД|28|04|2020}}

=== Класифікація білків ===
Білкові молекули класифікують за їхньою формою, хімічним складом і властивостями.

За формою молекули розрізняють два типи білків: [[Фібрилярні білки|фібрилярні]] та [[Глобулярні білки|глобулярні]]. У фібрилярних білків поліпептидні ланцюги просторово розташовані уздовж однієї осі, внаслідок чого вони набувають шаруватої чи волокнистої будови. Більшість фібрилярних білків нерозчинні у воді, тому пов'язані зі структурною чи моторною функціями. У глобулярних білків поліпептидні ланцюги розташовані у різних площинах, внаслідок складення (скручування) молекули в глобулу. Такі білки, як правило, розчинні у воді і виконують сигнальну, регуляторну, каталітичну, захисну функції.

За хімічним складом розрізняють [[Прості білки|прості]] та [[складні білки]]. Прості білки містять тільки амінокислоти, зв'язані в ланцюжки. На відміну від них складні білки мають також неамінокислотний компонент&nbsp;— [[простетична група|простетичну групу]]. За типом простетичної групи складні білки поділяють на [[глікопротеїни]] (з [[Вуглеводи|вуглеводним]] залишком), [[ліпопротеїни]] (включають ліпіди), [[хромопротеїни]] (містять [[пігмент]]), [[нуклеопротеїни]] (сполучені з [[Нуклеїнові кислоти|нуклеїновими кислотами]]), [[фосфопротеїни]] (містять фосфатні групи), [[металопротеїни]] (містять іони металів), [[флавопротеїни]] (включають [[флавіни]]) тощо. Деякі простетичні групи служать [[кофактор (біохімія)|кофакторами]], необхідними для роботи ферментів. Інші, такі як [[полісахарид]]ні ланцюжки, допомагають білку приймати потрібну конформацію і надають додаткову стабільність. Прикладами органічних простетичних груп в складі білків служать [[Гем (біохімія)|гем]] (в складі [[гемоглобін]]у), [[тіамін]], [[біотин]] та інші. Неорганічні простетичні групи найчастіше складаються з [[іон]]ів металів, найпоширенішими з яких є [[цинк]], [[магній]] і [[молібден]]<ref>{{cite web|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/PR.html#24|title=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Prosthetic groups|accessdate=2007-10-30|last=de Bolster|first=M.W.G.|date=1997|publisher=International Union of Pure and Applied Chemistry|archiveurl=https://www.webcitation.org/6HWn4s3aU?url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/PR.html#24|archivedate=2013-06-20|deadurl=no}}</ref>.

Прості білки за здатністю розчинятися поділяють на такі групи: [[гістони]]&nbsp;— розчинні лише у воді; [[альбуміни]]&nbsp;— розчинні у воді та сольових розчинах; [[глобуліни]]&nbsp;— розчинні тільки у слабких сольових розчинах; [[склеропротеїни]]&nbsp;— не розчинні у воді, кислотах, лугах, сольових розчинах<ref>Биологический энциклопедический словарь. Гл. ред. М.&nbsp;С.&nbsp;Гиляров.&nbsp;— Москва: Сов. Энциклопедия, 1986.{{ref-ru}}</ref>.

=== Денатурація білків ===
[[Файл:Fried egg, sunny side up.jpg|міні|ліворуч|Незворотна денатурація білка курячого яйця під впливом високої температури.]]
Як правило, білки протягом досить довгого часу зберігають структуру і, отже, фізико-хімічні властивості, наприклад, [[розчинність]], в умовах (таких як pH, температура), до яких пристосований даний організм або які підтримуються в його межах в результаті збереження [[гомеостаз]]у<ref name="evolution" />. Різка зміна цих умов, наприклад, внаслідок нагрівання або обробки білка кислотою чи лугом, призводить до втрати четвертинної, третинної і вторинної структур білка, а також обумовлених ними природних властивостей,&nbsp;— цей процес називається [[Денатурація (біохімія)|денатурацією]]. Відомий випадок денатурації білка в побуті&nbsp;— приготування курячого яйця, коли під впливом високої температури розчинний у воді прозорий білок [[овальбумін]] стає щільним, нерозчинним і непрозорим.

Білки, що використовуються в технологічних методах і вимагають нетипових умов, часто підбираються з [[екстремофіли|екстремофілів]]&nbsp;— організмів, здатних проживати в екстремальних умовах. Так, наприклад, [[ДНК-полімераза]] [[Taq]], що використовується в [[полімеразна ланцюгова реакція|полімеразній ланцюговій реакції]] (ПЛР), може витримувати без денатурації багаторазове нагрівання до 95&nbsp;°C. Вона була спочатку виділена з [[бактерії]] ''[[Thermus aquaticus]]''. Денатурація в деяких випадках оборотна, як, наприклад, при [[преципітація (хімія)|преципітації]] водорозчинних білків за допомогою солей [[амоній|амонію]], і використовується як спосіб їхнього очищення<ref>{{cite book|author = Страєр Л.|title = Біохімія в 3 томах.| location= Москва|publisher = Мир|year = 1984}}</ref>.

===Четвертинна структура молекул білка===

Розташування білкових субодиниць у просторі та сукупність
контактів і взаємодій між ними без огляду на внутрішню геометрію окремих одиниць. Це чітко визначена організація двох
чи більше макромолекул з третинною структурою, таких як
протеїни, що утримуються разом за рахунок водневих зв’язків,
кулонівських чи вандерваальсівських сил. Молекула білка, яка
не складається хоча би з потенційно розділюваних субодиниць
(не зв’язаних ковалентними зв’язками), не має четвертинної
структури (прикладом [[протеїн]]ів без четвертинної структури є
рибонуклеаза, хемотрипсин).

== Біосинтез та життєвий цикл білків ==
{{main|Біосинтез білків}}

=== Рибосомний синтез ===
{{main|Трансляція (біологія)}}

Живі організми синтезують білки з амінокислот на основі інформації, закодованої в [[ген]]ах. Кожен білок складається з унікальної послідовності амінокислот, яка визначається нуклеотидною послідовністю гену, що кодує даний білок. [[Генетичний код]] складається з трибуквених «слів», які називаються [[кодон]]ами. Кожен кодон відповідає за приєднання до білка однієї амінокислоти: наприклад, поєднання AUG (АУГ) відповідає [[метіонін]]у. Оскільки ДНК складається з чотирьох типів [[нуклеотид]]ів, то загальне число можливих кодонів дорівнює 64; а оскільки в білках використовується 20 амінокислот, то багато амінокислот визначаються більш ніж одним кодоном. Гени, що кодують білки, спочатку [[Транскрипція (біологія)|транскрибуються]] в послідовність нуклеотидів [[матрична РНК|матричної РНК]] (мРНК) білками [[РНК-полімераза]]ми.

У [[прокаріоти|прокаріотів]] мРНК може зчитуватися [[рибосома]]ми в амінокислотну послідовність білків відразу після транскрипції, проте в більшості випадків у [[еукаріоти|еукаріотів]] та інколи у [[бактерії|бактерій]] вона оброблюється в процесі [[сплайсинг]]у. Після цього еукаріоти повинні також [[ядерний транспорт|транспортувати]] зрілу мРНК з [[ядро клітини|ядра]] в цитоплазму, де знаходяться рибосоми.

Швидкість синтезу білків вища у прокаріотів і може досягати 20 амінокислот в секунду<ref name="Dobson">{{cite book|author = Dobson CM.|year = 2000| title = The nature and significance of protein folding| work = In Mechanisms of Protein Folding 2nd ed. Ed. RH Pain. Frontiers in Molecular Biology series| publisher = Oxford University Press| location= New York}}</ref>.

Процес синтезу білка з мРНК називається [[Трансляція (біологія)|трансляцією]]. Під час початкової стадії трансляції&nbsp;— ініціації, кодон метионіну розпізнається малою субодиницею рибосоми, до якої за допомогою білкових [[фактори ініціації трансляції|факторів ініціації]] приєднана метионінова [[транспортна РНК]] (тРНК). Після розпізнавання стартового кодона до малої субодиниці приєднується велика субодиниця рибосоми, і починається друга стадія трансляції&nbsp;— елонгація. На кожному кроці рибосоми від 5'- до 3'-кінця мРНК прочитується один кодон шляхом утворення водневих зв'язків між трьома нуклеотидами (кодоном) мрРНК і [[комплементарність (біологія)|комплементарним]] йому антикодоном транспортної РНК, до якої приєднана відповідна амінокислота. Синтез пептидного зв'язку каталізує [[рибосомна РНК]] (рРНК), що утворює пептиділтрансферазний центр рибосоми. Рибосомна РНК каталізує утворення пептидного зв'язку між останньою амінокислотою пептиду і амінокислотою, приєднаною до тРНК, позиціонуючи атоми [[азот]]у і [[вуглець|вуглецю]] в положенні, сприятливому для проходження реакції. Фермент [[аміноацил-тРНК-синтетаза]] приєднує амінокислоти до їхньої тРНК. Третя і остання стадія трансляції, термінація, відбувається при досягненні рибосомою стоп-кодону, який не кодує амінокислот, після чого білкові [[фактори термінації трансляції|фактори термінації]] [[гідроліз]]ують останню тРНК від білка, припиняючи синтез. В рибосомах білки завжди синтезуються від N- до C-кінця.

=== Нерибосомний синтез ===
У деяких [[гриб]]ів і деяких бактерій існує менш поширений спосіб біосинтезу білків, який не вимагає участі рибосом. Синтез пептидів, зазвичай [[вторинні метаболіти|вторинних метаболітів]] (так званих [[нерибосомні пептиди|нерибосомних пептидів]]), проводиться високомолекулярним білковим комплексом, NRP-синтетазою (від {{lang-en|'''n'''on'''r'''ibosomal '''p'''eptide synthetase}}&nbsp;— «нерибосомна синтетаза пептидів»). NRP-синтетаза зазвичай складається з декількох доменів або окремих білків, що здійснюють підбір амінокислот, утворення пептидного зв'язку, вивільнення синтезованого пептиду й іноді має домен, здатний ізомеризувати L-амінокислоти (нормальна форма) в D-форму<ref>{{cite journal| author = Stack D, Neville C, Doyle S| title= Nonribosomal peptide synthesis in Aspergillus fumigatus and other fungi| journal = Microbiology| year = 2007| volume = 153|issue = 5|pages = 1297-306|pmid = 17464044}}</ref><ref>{{cite journal| author = Welker M, von Döhren H| title = Cyanobacterial peptides&nbsp;— nature's own combinatorial biosynthesis|journal = FEMS Microbiol Rev| year = 2006|volume = 30|issue = 4|pages = 530-563|pmid = 16774586}}</ref>.

=== Посттрансляційні модифікації білків ===
{{main|Посттрансляційна модифікація}}

Після завершення трансляції і вивільнення білка з рибосоми амінокислоти у складі поліпептидного ланцюжка зазнають різноманітних хімічних модифікацій. Ці модифікації здатні значно розширити різноманітність можливих білків, надаючи їм нові властивості. Прикладами посттрансляційних модифікацій служать:
* приєднання різних функціональних груп ([[ацетати|ацетил-]], [[Метилювання білків|метил-]] і [[фосфорилювання|фосфатних]] груп);
* приєднання [[ліпід]]ів і [[вуглеводень|вуглеводнів]];
* зміна стандартних амінокислот на [[Нестандартні амінокислоти|нестандартні]] (наприклад, утворення [[цитрулін]]у);
* утворення структурних змін (утворення дисульфідних містків між [[цистеїн]]ами);
* [[Білковий сплайсинг|білковий сплайсінг]]&nbsp;— видалення частини білка як на початку (сигнальна послідовність або [[метіонін]], що кодується старт-кодоном), так і в окремих випадках в середині ([[інсулін]]);
* додавання невеликих білків, які впливають на деградацію білків ([[білок SUMO|сумоїлювання]] і [[убіквітинювання]]).

При цьому тип модифікації може бути як універсальним&nbsp;— додавання ланцюжків, що складаються з мономерів убіквітину, служить сигналом для деградації цього білка [[протеасома|протеасомою]]&nbsp;— так і специфічним для даного білка<ref>{{cite journal| author = Demartino GN, Gillette TG| title = Proteasomes: machines for all reasons| journal = Cell|year = 2007|volume = 129|issue = 4|pages = 759—762|pmid = 17512408}}</ref>. Водночас один і той же білок може зазнавати численних модифікацій. Так, [[гістони]], білки, що входять до складу [[хроматин]]у еукаріотів та [[археї|архей]], за різних умов можуть зазнавати до 150 типів різних модифікацій<ref>{{cite journal|author = Bronner C, Chataigneau T, Schini-Kerth VB, Landry Y.The| title=Epigenetic Code Replication Machinery ECREM: а promising drugable target of the epigenetic cell memory|journal = Curr Med Chem.|year = 2007|volume = 14|issue = 25|pages = 2629—2641|pmid = 17979715}}</ref>.

=== Сортування білків ===
{{main|Сортування білків}}

Багато білків, які синтезує клітина, призначені для використання у відповідних [[органела]]х, на мембранах клітини або у міжклітинному просторі, якого білки досягають шляхом [[секреція|секреції]]. Правильне сортування критичне для клітини, помилки у цьому процесі часто призводять до хвороб. Процес сортування і транслокації білків здійснюється, виходячи з інформації, що міститься безпосередньо в самому білку. Ця інформація, так звані ''сигнали сортування'', може міститися як в пептидній послідовності білка, так і в просторовій структурі згорнутого білка.

Найпоширенішим механізмом сортування є розпізнавання N-термінальної сигнальної послідовності білка під час синтезу. В цьому випадку комплекс рибосоми з білком переміщається до поверхні шорсткого [[ендоплазматичний ретикулум|ендоплазматичного ретикулуму]] (ЕПР). Там поліпептид, що синтезується, розпізнається транслокаційним комплексом і проходить через мембрану ЕПР. У випадку білків, призначених до секреції, сигнальна послідовність під час синтезу відщеплюється від поліпептиду [[сигнальна пептидаза|сигнальною пептидазою]]. Для деяких [[трансмембранні білки|трансмембранних білків]] ця обробка дещо відрізняється.

Деякі білки транслюються цілком в цитозолі, після чого прямують до місця призначення. Це відбувається для білків, призначених для [[мітохондрія|мітохондрій]], [[хлоропласт]]ів або [[пероксисома|пероксисом]] (в останньому випадку білки зазвичай мають сигнальну послідовність на C-кінці). Також посттрансляційно переміщаються білки, призначені для [[ядро клітини|ядра клітини]], вони перетинають [[ядерна оболонка|ядерну оболонку]] через [[ядерні пори]].

У бактерій основний механізм сортування білків цитоплазматичної мембрани подібний до еукаріотичного, проте для інших відділів клітини бактерії містять системи секреції I типу, II типу, III типу тощо.

=== Згортання білків і підтримка їхньої структури ===
[[Файл:GroES-GroEL top.png‎|250px|праворуч|міні|Зображення моделі комплексу бактеріальних шаперонів GroES і GroEL. Агрегований білок поступає в центральну порожнину комплексу, де в результаті [[гідроліз]]у [[АТФ]] відбувається зміна його структури.]]

{{main|Згортання білків|Шаперони}}

Здатність білків відновлювати правильну тривимірну структуру після денатурації дозволила висунути гіпотезу про те, що вся інформація про кінцеву структуру білка міститься в його амінокислотній послідовності. На початку [[XXI століття]] загальновизнаною є теорія про те, що стабільна форма білка має мінімальну [[вільна енергія|вільну енергію]] в порівнянні з іншими можливими формами цього поліпептиду<ref>{{cite journal |author=Anfinsen C. |title=Principles that Govern the Folding of Protein Chains. |journal=Science  |volume=181 |issue= |pages=223-229|year=1973}}</ref>.

Проте кінцева структура буває дуже складною, а процес її прийняття новосинтезованим поліпептидним ланцюжком вимагає деякого часу. Процес прийняття білком цієї структури називається [[Згортання білків|згортанням]] або фолдингом (від {{lang-en|folding}}). Невеликі однодоменні білки розміром до 100 амінокислот зазвичай згортаються за один крок, таке згортання займає кілька мілісекунд і зазвичай відбувається одночасно з трансляцією<ref>{{cite journal |author=S.E. Jackson |month=Aug |year=1998 |title=How do small single-domain proteins fold? |journal=Fold. Des. |volume=3 |pages=R81-R91 |url=http://www-jackson.ch.cam.ac.uk/publications/1998/1998_FoldDes.pdf |issn=1359-0278 |accessdate=7 січня 2011 |archive-date=1 квітня 2011 |archive-url=https://web.archive.org/web/20110401024255/http://www-jackson.ch.cam.ac.uk/publications/1998/1998_FoldDes.pdf }}</ref><ref>{{cite journal |author=J. Kubelka|display-authors=et al. |year=2004 |title=The protein folding "speed limit" |journal=Curr. Opin. Struct. Biol. |volume=14 |pages=76-88 |doi=10.1016/j.sbi.2004.01.013|issn=0959-440X }}</ref>. З іншого боку, великі складні білки вимагають кілька хвилин або годин для фолдингу, перш за все через ізомеризацію [[пролін]]у та формування помилкових дисульфідних містків. Такі білки повинні пройти через ряд проміжних кроків для завершення процесу<ref>{{cite journal |author = P.S. Kim & R.L. Baldwin |year=1990 |title=Intermediates in the folding reactions of small proteins |url = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_1990_59/page/631 |journal=[[Annu. Rev. Biochem.]] |volume=59 |pages=631-660|pmid = 2197986}}</ref>.

Багато білків не здатні завершити згортання самостійно і досягти [[нативний стан|нативного стану]], часто через взаємодію з іншими білками клітини. Такі білки вимагають зовнішньої допомоги від білків спеціального класу&nbsp;— [[молекулярні шаперони|молекулярних шаперонів]]. Часто шаперони необхідні лише за певних умов, наприклад за умов теплового шоку, коли висока температура призводить до збільшення числа помилок згортання<ref>{{cite journal |author=Ellis RJ, van der Vies SM |title=Molecular chaperones |url=https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_1991_60/page/321 |journal=[[Annu. Rev. Biochem.]] |volume=60 |issue= |pages=321-47 |year=1991 |pmid=1679318 |doi=10.1146/annurev.bi.60.070191.001541}}</ref>.

Важливість нормальної роботи шаперонів для функціонування організму може бути проілюстрована на прикладі шаперону α-[[кристалін]]у, що входить до складу [[кришталик]]а [[око|ока]] людини. Мутації в цьому білку призводять до помутніння кришталика через [[агрегування]] білків і, як наслідок, до втрати кришталиком ока прозорості й до [[катаракта|катаракти]]<ref>{{cite journal |author=Sun Y, MacRae TH. |title=The small heat shock proteins and their role in human disease. |journal=[[FEBS J.]]  |volume=60 |issue= |pages=2613-27 |year=2005|pmid=15943797}}</ref>.

== Функції білків в організмі ==
Класифікація білків за функцією може бути як біохімічною, тобто за типом безпосередньої біохімічної функції, яку білок виконує в організмі, так і заснованою на головних клітинних процесах, один з кроків яких виконує даний білок. В останньому випадку класифікація включає такі категорії<ref>{{cite web|url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/COG/grace/fiew.cgi|title = Functional categories of proteins|work = [[NCBI]]|accessdate = 1 березня 2008|archive-date = 4 липня 2008|archive-url = https://web.archive.org/web/20080704030138/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/COG/grace/fiew.cgi}}</ref>:
* Обробка та збереження інформації (процеси [[реплікація (біологія)|реплікації]], [[експресія генів|експресії генів]] та підтримки [[геном]]у);
* Клітинні процеси та сигнали (контроль [[клітинний цикл|клітинного циклу]], підтримка структури клітини та органів, транспорт, модифікації макромолекул, [[сигнальні системи клітин|сигнальні системи]]);
* Метаболізм (отримання та перетворення енергії, синтез та транспорт [[ліпіди|ліпідів]], [[амінокислота|амінокислот]], [[цукри|цукрів]], неорганічних молекул, [[вторинні метаболіти|вторинних метаболітів]]).

У кожному організмі є невелика кількість білків, які виконують дві чи більше операцій. Найчастіше ці операції належать до одного функціонального блоку. Наприклад, [[лізил-тРНК-синтаза]] ссавців є інформаційним білком, що приєднує [[лізин]] до [[тРНК]] і також регулює [[реплікація ДНК|реплікацію ДНК]] і [[транскрипція (біологія)|транскрипцію]] кількох генів<ref>{{cite journal|url=http://www.molcells.org/home/journal/article_read.asp?volume=22&number=2&startpage=127|author=Yannay-Cohen N, Razin E.|year=2000|title=Translation and transcription: the dual functionality of LysRS in mast cells.|journal=Mol Cells.|volume=22|pages=127-32|pmid=17085962|accessdate=8 лютого 2008|archive-date=18 червня 2008|archive-url=https://web.archive.org/web/20080618164803/http://www.molcells.org/home/journal/article_read.asp?volume=22&number=2&startpage=127}}</ref>. Білок CtrA бактерії ''[[Caulobacter crescentus]]'' контролює клітинний цикл через регуляцію реплікації і транскрипції<ref>{{cite journal|author = Wortinger M, Sackett MJ, Brun YV|title = CtrA mediates a DNA replication checkpoint that prevents cell division in Caulobacter crescentus|journal = EMBO J| year = 2000|volume = 19|issue = 17|pages = 4503—4512|pmid = 10970844}}</ref>. Аналіз геномів показав, що у різних організмів існує велика різниця у кількості білків, що виконують ту чи іншу функцію. Особливо це стосується операційних білків від яких залежить адаптація організму до його екологічної ніші. Цікаво, що у людини та деяких інших організмів частина білків не повністю закодована в успадкованому геномі. Так, велика різноманітність імуноглобулінів досягається за рахунок рекомбінації та мутацій відповідних генів, що тривають протягом усього життя в клітинах імунної системи. Також не треба забувати, що виявлення функцій білків ще не завершене: у будь-якому організмі 20&nbsp;% чи більше білків виконують функції, про які ще нічого не відомо.

=== Особливості білків порівняно з іншими біомолекулами ===
[[Файл:Hexokinase ball and stick model, with substrates to scale copy.png|міні|300px|ліворуч|Фермент [[гексокіназа]] показаний за допомогою простої кульково-паличкової моделі. У правому верхньому кутку субстрати білка, [[АТФ]] і [[глюкоза]].]]
Білки&nbsp;— головні гравці у процесах в межах клітини. Вони виконують специфічні завдання залежно від інформації, закодованої у відповідних генах<ref name="Lodish">{{cite book|author = Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J|year = 2004|title = Molecular Cell Biology|edition = 5th|publisher = WH Freeman and Company|location= New York}}</ref>. За винятком певних типів [[РНК]] більшість біомолекул часто розглядаються як інертні субстрати, на які діють білки. Білки складають половину сухої ваги клітин ''[[Escherichia coli]]'' (Кишкової палички), тоді як такі молекули як ДНК і РНК&nbsp;— лише 3&nbsp;% і 20&nbsp;%, відповідно<ref name="Voet">{{cite book|author = Voet D, Voet JG|year = 2004|title = Biochemistry|volume = 1|edition = 3rd|publisher = Wiley|location= Hoboken, NJ}}</ref>. Повний набір білків специфічної клітини або типу клітин називається [[протеом]]ом.

Головна характеристика білків, що дозволяє їм виконувати різноманітний набір функцій&nbsp;— здатність специфічно та щільно зв'язуватися з іншими молекулами. Ділянки білків, що відповідають за таке зв'язування, називаються [[ділянка зв'язування|ділянками зв'язування]]. Вони часто мають вигляд вигину або «кишені» на поверхні молекули. Ця здатність до зв'язування опосередкована третинною структурою білка, яка визначає розташування кишень зв'язування, і хімічними властивостями амінокислот навколишніх бічних ланцюгів. Зв'язування білків може бути надзвичайно щільним та специфічним, наприклад, білок-[[інгібітор рибонуклеази]] зв'язується з людським [[ангіогенін]]ом з менш ніж фемтомолярною [[константа дисоціації|константою дисоціації]] (<10<sup>−15</sup> М), але взагалі не зв'язується з його гомологом, [[онконаза|онконазою]], отриманою з клітин жаб (>1 М). Надзвичайно незначної хімічної зміни, такої як додавання до партнера зв'язування єдиної метильної групи, іноді може бути достатньо для того, щоб майже виключити зв'язування; наприклад, [[аміноацил-тРНК-синтетаза]] специфічна до амінокислоти [[валін]]у чітко відрізняє його від дуже подібного бічного ланцюга [[ізолейцин]]у.

Білки можуть зв'язуватися з іншими білками, іншими біомолекулами та невеликими субстратами. Коли білки зв'язуються з іншими копіями тієї ж самої молекули, вони утворюють [[олігомер]]и, які у деяких випадках формують волокнину; цей процес часто відбувається в структурних білках, які складаються з кулястих мономерів, що є партнерами у взаємному зв'язуванні. Він дозволяє формувати міцні волокна. [[Білок-білкова взаємодія]] також регулює ферментативну діяльність, управляючи протіканням [[клітинний цикл|клітинного циклу]], і надає клітині змогу утворювати великі [[білковий комплекс|білкові комплекси]], які здійснюють багато складних реакцій, важливих для виконання основних біологічних функцій. Крім того, партнери зв'язування часто здатні індукувати конформаційні зміни в білках, що дозволяє утворення надзвичайно складних [[сигнальні системи клітин|сигнальних мереж]].

=== Каталітична функція ===
[[Файл:Helicobacter Pylori Urease.png|праворуч|міні|200px|Стрічкова молекулярна модель ферменту [[уреаза|уреази]] бактерії ''[[Helicobacter pylori|H. pylori]]''.]]
{{main|Фермент}}

Найкраще відома роль білків в організмі&nbsp;— [[каталіз]] різних хімічних реакцій. [[Ферменти]]&nbsp;— тип білків, що характеризується специфічними каталітичними властивостями, тобто кожний фермент каталізує одну або декілька реакцій. Ферменти каталізують реакції розщеплювання ([[катаболізм]]) і синтезу ([[анаболізм]]) складних молекул, зокрема, синтез та деградацію ДНК, РНК, білків, ліпідів та цукрів. Крім того, вони каталізують синтез та деградацію малих молекул, хімічні модифікації та ряд інших реакцій, необхідних для життєдіяльності. Відомо близько 4 тис. реакцій, що каталізуються ферментами, багато з них протікають поза межами клітин<ref>{{cite journal|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|author=Bairoch A.|year=2000|title=The ENZYME database in 2000|journal=Nucleic Acids Res|volume=28|pages=304-305|pmid=10592255|accessdate=16 січня 2008|archiveurl=https://web.archive.org/web/20110601003507/http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|archivedate=1 червня 2011|deadurl=yes}}</ref>, наприклад фермент [[пепсин]] розщеплює білки в процесі травлення. Прискорення реакції в результаті ферментативного каталізу часто величезне: наприклад, реакція, що каталізується ферментом оротат-карбоксилазою протікає в 10<sup>17</sup> разів швидше<ref>{{cite journal |author=Radzicka A, Wolfenden R.|year= 1995|title= A proficient enzyme. |journal= Science |volume=6|issue=267|pages=90-931|pmid = 7809611}}</ref>, ніж без каталізатора (без ферменту реакція відбувалася б раз у 78 мільйонів років, а за участю ферменту відбувається раз у 18 мілісекунд). Молекули, які змінюються в результаті реакції при посередництві ферментів, називаються [[субстрат (біохімія)|субстратами]].

Хоча ферменти зазвичай складаються з сотень амінокислот, тільки невелика частина з них взаємодіє з субстратом, і ще менша кількість&nbsp;— в середньому 3-4 амінокислоти в одній молекулі білка, часто розташовані далеко одна від іншої в первинній амінокислотній послідовності,&nbsp;— безпосередньо беруть участь в каталізі<ref>{{cite web|url=http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/|title=The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute|archiveurl=https://www.webcitation.org/6HWn5d09d?url=http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/|archivedate=2013-06-20|accessdate=2008-01-16|deadurl=no}}</ref>. Частина ферменту, яка з'єднується із субстратом і містить каталітичні амінокислоти, називається [[Активний центр|активним центром ферменту]].

=== Структурна функція ===
Структурні білки часто грають роль [[арматура|арматури]], що надає форму та жорсткість клітинам та тканинам. Зазвичай ці білки здатні формувати довгі філаменти або зв'язувати філаменти, сформовані іншими білками&nbsp;— частина структурних білків є фібрилярними, інші формують філаменти за допомогою полімеризації глобул білка за певних умов<ref>{{cite journal|author = Erickson HP| title= Evolution of the cytoskeleton| journal = Bioessays|year = 2007|pages = 668—677|volume = 29| issue = 7|pmid = 17563102}}</ref>. Структурну роль всередині клітини грають компоненти [[цитоскелет]]у: наприклад глобулярні [[актин]] і [[тубулін]] в еукаріотів та їхні бактеріальні гомологи [[FtsZ]] та [[MreB]]. Ці білки дуже динамічні, тобто можуть полімеризуватися при потребі. Вони відіграють роль не тільки у забезпеченні структури, але й у [[локомоція клітин|локомоції клітин]] та [[поділ клітини|клітинному поділі]]. Інші компоненти цитоскелету&nbsp;— [[проміжні філаменти]] еукаріотів та бактеріальний [[кресцентин]]&nbsp;— фібрилярні й мають перш за все структурну функцію. Важлива також структурна роль компонентів [[міжклітинна матриця|міжклітинної матриці]]. Деякі з них збираються в значних кількостях і відіграють роль у забезпеченні структури окремих органів, наприклад, міжклітинний [[кератин]] важливий для підтримки структури [[волосся]], [[нігті]]в і [[пір'я]] птахів. [[Колаген]], [[ламінін]] і [[еластин]] важливі для підтримки [[епітелій|епітелію]] стінок порожнин організму&nbsp;— [[легені]]в, [[шлунок|шлунка]] тощо. Крім того, колаген і еластин&nbsp;— основні компоненти [[сполучна тканина|сполучної тканини]] (наприклад, [[хрящ]]а). Структурні білки також складають [[клітинна стінка|клітинну стінку]] багатьох [[архей]] і відіграють роль в утриманні разом полісахаридних компонентів клітинних стінок [[рослини|рослин]] та бактерій.

=== Захисна функція ===
[[Файл:Mouse-cholera-antibody-1f4x.png|міні|ліворуч|150px|[[Миша|Мишине]] антитіло проти [[холера|холери]], пристосоване до [[вуглеводні|вуглеводневого]] антигену (зверху).]]
Багато білків, що входять до складу [[кров]]і, беруть участь в захисній відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку [[патоген]]ів. Прикладами першої групи білків служать [[фібриноген]]и і [[тромбін]]и<ref>{{cite journal|author = Wolberg AS|year = 2007|title = Thrombin generation and fibrin clot structure|journal = Blood Rev.|volume = 21|issue = 3|pages = 131—142|pmid = 17208341}}</ref>, що беруть участь в [[згортання крові|згортанні крові]], а [[антитіло|антитіла]] (імуноглобуліни), нейтралізують бактерії, [[вірус]]и або чужорідні білки. Антитіла, що входять до складу [[імунна система|імунної системи]] та відповідають за [[набутий імунітет]], приєднуються до чужорідних для даного організму речовин, [[антигени|антигенів]], і таким чином нейтралізують їх, направляючи до місць знищення. Антитіла можуть [[секреція|секретуватися]] в міжклітинний простір або закріплюватися в мембранах спеціалізованих [[В-лімфоцит]]ів, які називаються [[плазмоцит]]ами<ref>{{cite journal|author = J. Li, D.R. Barreda, Y.-A. Zhang, H. Boshra, A.E. Gelman, S. LaPatra, L. Tort & J.O. Sunyer|year = 2006|title = B lymphocytes from early vertebrates have potent phagocytic and microbicidal abilities|journal = Nature Immunology|volume = 7|pages = 1116—1124|pmid = 16980980}}</ref>.

Принципово іншим класом захисних білків (зазвичай пептидів) є [[токсин]]и, що використовуються багатьма організмами для знищення [[Хижацтво|хижаків]] і [[паразит]]ів, тоді як власні клітини захищені від токсинів фізичним бар'єром, містять [[антидот]] (протиотруту), що локально нейтралізує токсин, або нечутливі до нього через іншу будову, ніж клітини жертви токсинів.

Захист кліток від токсинів, шкідливих хімічних речовин з навколишнього середовища й продуктів власного метаболізму, а також багатьох фармацевтичних препаратів може здійснюватися мембранними білками-насосами. Різноманітність, специфічність і принцип дії таких білків, що відкачують шкідливі речовини із кліток, сильно варіює від організму до організму.

Широко розповсюдженим способом захисту бактерій від [[бактеріофаг]]ів є [[Рестрикційно-модифікаційна система|система рестрикції-модифікації]]. Один білок цієї системи [[метилювання ДНК|метилює]] певні сайти знову синтезованої геномної ДНК бактерій. Інший білок&nbsp;— [[рестриктаза]] розщеплює незахищену ДНК бактеріофагів. Існує багато інших способів і відповідних їм білків для захисту бактерій від фагів і еукаріотичних клітин від ДНК- та РНК-[[вірус]]ів і бактерій. У цілому, за чотири мільярди років еволюційної боротьби між організмами була створена велика різноманітність білків для атаки й захисту клітин, більшість з яких ще не вивчена.

=== Сигнальна та регуляторна функція ===
{{main|Сигнальні системи клітин}}

Багато білків беруть участь в процесах [[Сигнальні системи клітин|передачі сигналів]] на міжклітинному та внутрішньоклітинному рівнях. Деякі білки, [[гормони]], [[нейротрансмітери]], [[фактори росту]] і [[цитокіни]] пептидної природи,&nbsp;— позаклітинні сигнальні молекули, що передають сигнал від клітини, де вони були синтезовані, до інших клітин, як поряд із клітиною (нейротрансмітери, фактори росту), так і у віддалених тканинах (гормони). До прикладів таких білків належить гормон [[інсулін]], який регулює концентрацію [[глюкоза|глюкози]] в [[кров]]і та [[Фактор некрозу пухлини|фактор некрозу пухлин]], що передає сигнали про запалення між клітинами організму<ref>{{cite journal| author = Повещенко А.Ф., Абрамов В.В., Козлов В.В.|title = Цитокины&nbsp;— факторы нейроэндоктринной регуляции|journal = Успехи Физиологических Наук|year = 2007|volume = 38|issue = 3|pages = 40—46|pmid = 17977230}}</ref>.

Інші молекули, залучені до сигнальної системи,&nbsp;— [[рецептор (біохімія)|рецептори]], що можуть бути як [[мембранні білки|мембранними]], так і цитоплазматичними або периплазматичними білками. Одна частина молекули рецептора сприймає сигнал, який з допомогою [[конформаційна ізомерія|конформаційних змін]] передається на іншу частину молекули, що активує передачу сигналу на інші клітинні компоненти. У мембранних рецепторів частина молекули, що зв'язується з сигнальною молекулою, знаходиться на поверхні клітини, а домен, що передає сигнал, усередині<ref>{{cite journal|author = Dupré DJ, Hébert TE|title = Biosynthesis and trafficking of seven transmembrane receptor signalling complexes|journal = Cell Signal.| year = 2006|volume = 10|pages = 1549—1559|pmid = 16677801}}</ref>. Часто рецептори є водночас і мембранними каналами, відповідь яких на зовнішній сигнал полягає в зміні концентрації певного іона в клітині.

Багато внутрішньоклітинних сигнальних білків організовані в сигнальні каскади, ланки яких модифікують наступний білок за допомогою ковалентних модифікацій (наприклад, [[фосфорилювання]] за допомогою [[білкові кінази|білкових кіназ]]) або зв'язування. Ці каскади передають сигнал про зміну умов навколишнього середовища або внутрішньоклітинні процеси на регуляторні білки, які зі свого боку регулюють клітинну відповідь.

На внутрішньоклітинному рівні [[експресія генів]] регулюється приєднанням білків&nbsp;— [[Фактори транскрипції|факторів транскрипції]], залежно від напрямку регулювання, [[Активатор (генетика)|активаторів]] або [[Репресор (генетика)|репресорів]], до регуляторних послідовностей генів. На рівні трансляції зчитування багатьох мРНК також регулюється приєднанням білкових факторів<ref>{{cite journal| author = Hinnebusch AG|title = Translational regulation of GCN4 and the general amino acid control of yeast| url = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-microbiology_2005_59/page/407|journal = Annu Rev Microbiol.| year = 2005|volume = 59|pages = 407—450|pmid = 16153175}}</ref>, а [[деградація РНК]] і білків проводиться спеціалізованими білковими комплексами<ref>{{cite journal|author = Anderson P, Kedersha N|title = RNA granules|journal = Cell Biol.|year = 2006|volume = 172|issue = 6|pages = 803—808|pmid = 16520386}}</ref>.

=== Транспортна функція ===
{{main|Транспортні білки}}

Розчинні білки, що беруть участь в транспорті малих молекул, зв'язують відповідний субстрат в одній частині клітини або організму, наприклад в місцях високої концентрації або при присутності додаткових регуляторних факторів, і легко вивільняють його в місцях низької концентрації субстрату або там, де відсутні згадані регуляторні молекули. Прикладом таких транспортних білків можна назвати [[гемоглобін]], який переносить [[кисень]] з легень до решти тканин і [[вуглекислий газ]] від тканин до легень, а також [[гомологія (біологія)|гомологічні]] йому білки, знайдені у представників інших доменів живих організмів<ref>{{cite journal|author = Wittenberg JB|title = On optima: the case of myoglobin-facilitated oxygen diffusion|journal = Gene|year = 2007|volume = 398|issue = 1-2|pages = 156—161|pmid = 17573206}}</ref>.
[[Файл:IonChannels.jpg|праворуч|міні|250px|Схематичне зображення іонних каналів в мембрані клітини]]
Деякі [[мембранні білки]] беруть участь в транспорті малих молекул через біологічні мембрани, змінюючи їхню [[Проникність біологічних мембран|проникність]] для цих молекул. [[Ліпід]]ний компонент мембрани водонепроникний (гідрофобний), що запобігає [[дифузія|дифузії]] полярних або заряджених (іони) молекул. Ці мембранні білки містять внутрішні канали, які дозволяють таким молекулам переміщатися всередину або назовні, та мають можливість відкривати або закривати їх за певними умовами. Багато [[іонні канали|іонних каналів]] спеціалізується на транспорті тільки одного іона, так [[калієві канали|калієві]] і [[натрієві канали]] розрізняють ці схожі йони і пропускають тільки один з них<ref>{{cite journal|journal= Eur J Biochem.| year = 1981|volume = 119|issue = 2|pages = 437—442|title = The specificity of the sodium channel for monovalent cations|author = Frelin C, Vigne P, Lazdunski M.|pmid = 6273156}}</ref>.

Багато інших мембранних білків переносять макромолекули до окремих відділів клітини. Наприклад, при [[#сортування білків|сортуванні білків]] певні сигнали новосинтезованих білків розпізнаються мембранними транспортерами, що селективно пропускають їх через мембрани. Особливим прикладом систем переносу макромолекул через мембрани є механізм [[ядерний транспорт|ядерного транспорту]] еукаріотів, центральною частиною якого є великий білковий [[ядерна пора|комплекс ядерної пори]], який пропускає невеликі незаряджені молекули (до 30 кДа), тоді як більші за розміром білки вимагають допоміжних білків ([[каріоферин]]ів). Наприклад, [[експортин]]и допомагають транспорту великих молекул, таких як зрілі [[мРНК]], зв'язуючись з ними в ядрі, проходять у зв'язаному стані через ядерні пори, й звільнюють їх у цитоплазмі. Інші білки, [[імпортин]]и, беруть участь у зворотному процесі, допомагаючи транспорту таких білків як [[фактори транскрипції]] та компоненти рибосом до ядра клітини.

Ще однією життєво важливою білковою транспортною системою є [[електронтранспортний ланцюг]], необхідний у процесах [[фотосинтез]]у та [[клітинне дихання|клітинного дихання]]. В результаті роботи цієї системи, електрони переносяться через мембрану проти електричного поля за рахунок енергії світла або [[катаболізм|катаболічної]] енергії, що отримується в [[Цикл трикарбонових кислот|циклі Кребса]] та при окисленні білків і ліпідів. Енергія, збережена у формі різниці [[електрохімічний потенціал|електрохімічних потенціалів]], використовується іншим білковим комплексом, [[АТФ-синтаза|АТФ-синтазою]], для перетворення цієї енергії на [[АТФ]], форму, зручну для використання іншими білками клітини.

=== Моторна функція ===
{{main|Молекулярні мотори}}

Функцією [[молекулярні мотори|молекулярних моторів]] є здійснення механічної роботи в межах клітини за рахунок хімічної або електричної енергії. Так [[моторні білки]], підгрупа молекулярних моторів, переміщують клітинні «вантажі» уздовж філаментів. Моторні білки [[динеїн]]и і [[кінезин]]и транспортують молекули та органели вподовж [[мікротрубочки|мікротрубочок]] з використанням [[гідроліз]]у [[АТФ]] як джерела енергії. Динеїни переносять вантаж із цитоплазми у напрямку до [[центросома|центросоми]], кінезини в протилежному напрямку<ref>{{cite book| author = Karp G.|title = Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments|edition = Fourth|pages = 346—358|publisher = John Wiley and Sons|location= Hoboken, NJ|year = 2005}}</ref><ref>{{cite journal|author = Schroer, Trina A|title = Dynactin|journal = Annual Review of Cell and Developmental Biology|year = 2004|volume = 20|pages = 759—779|pmid = 15473859}}</ref>. Ця активність важлива як для розділення [[хромосома|хромосом]] в анафазі [[мітоз]]у при [[поділ клітини|клітинному поділі]]<ref>{{cite journal|journal = Nature| year = 2003|volume = 422|issue = 6933|pages = 741-745|title = Cell division|author = Scholey JM, Brust-Mascher I, Mogilner A.| pmid = 12700768}}</ref>, так і для доставлення важливих молекул до місць їхнього використання, часто дуже віддалених, як це відбувається при [[аксоплазматичний транспорт|аксоплазматичному транспорті]]<ref name="Cowie and Stanton">{{cite web|author=Cowie R.J. and Stanton G.B.|url=http://www.med.howard.edu/anatomy/gas/wk12/Lect.%2037_Axoplasmic%20Flow,%20injury.htm|title=Axoplasmic Transport and Neuronal Responses to Injury|work=Howard University College of Medicine|accessdate=[[25 січня]] [[2007]]|deadurl=yes|archiveurl=https://web.archive.org/web/20100620175144/http://www.med.howard.edu/anatomy/gas/wk12/Lect.%2037_Axoplasmic%20Flow,%20injury.htm|archivedate=20 червня 2010}}</ref>. Інші моторні білки важливі для життєвих процесів біосинтезу білків, зокрема розплітанні [[ДНК]] ([[топоізомерази]]) та русі білкових комплексів уздовж ДНК ([[полімерази]]) та РНК ([[рибосоми]]).

Моторні білки часто відповідають і за макроскопічний рух організму. Наприклад, синхронізований рух багатьох молекул білка [[міозин]]а уздовж [[мікрофіламенти|мікрофіламентів]] у складі [[саркомера|саркомер]] приводить до скорочення [[м'яз]]ів<ref>{{cite journal|journal = Muscle Res Cell Motil.| year = 2002| volume = 23| issue = 1| pages = 71-79| title = Cooperative behavior of molecular motors| author = Vermeulen KC, Stienen GJ, Schmid CF.|pmid = 12363288}}</ref>. Для руху окремих клітин використовуються інші молекулярні мотори, наприклад, мотори [[джгутик]]ів, [[ворсинки (біологія)|ворсинок]] та інших відповідних органел клітини, проте багато механізмів локомоції клітин залишаються невідомими.

Крім пересування об'єктів, молекулярні мотори беруть участь у низці інших важливих для клітини процесів. Наприклад, [[вірус]]ний пакувальний мотор доставляє синтезований вірусний геном (РНК або ДНК) до вірусного [[капсид]]у<ref>{{cite journal|author = Guo P, Lee TJ.| title = Viral nanomotors for packaging of dsDNA and dsRNA.| journal = Mol Microbiol.|year = 2007| volume = 64| issue = 4|pages = 886-903|pmid = 17501915}}</ref>, а електромотор F<sub>0</sub>&nbsp;— субодиниця [[АТФ-синтаза|АТФ-синтази]]&nbsp;— переробляє енергію, отриману за рахунок різниці [[електрохімічний потенціал|електрохімічних потенціалів]] на мембранах [[мітохондрія|мітохондрій]] (в еукаріотів) або цитоплазматичній мембрані (у прокаріотів), на механічний рух, що використовується іншою субодиницею комплексу (F<sub>1</sub>) для синтезу [[АТФ]]&nbsp;— головного «палива» клітини.

=== Живильна (резервна) функція ===
У деяких системах класифікації виділяється окрема група білків, що виконують переважно резервну і харчову функцію. Проте майже усі білки використовуються в організмі як джерело амінокислот. Твердження, що резервна є головною функцією якогось білка, може виявитися необґрунтованим просто через недолік знань. Наприклад, вивчення [[овальбумін]]а (основного компонента [[яйце|яєчного]] білка) показало, що він не тільки служить джерелом сировини, але також бере участь в транспорті іонів металів і може відігравати захисну роль, викликаючи [[алергія|алергію]] у тварин, у тому числі в людини.

Харчові білки [[молоко|молока]]&nbsp;— [[казеїн]]и відрізняються від більшості інших (нормальних) білків тим, що вони не утворюють твердої просторової структури й радше нагадують денатуровані білки. В кишечнику казеїни розрізаються протеазою і коагулюють на стінках. Вивільнення пептидів і амінокислот з коагульованого білка відбувається повільно, підживлюючи організм у період між годівлями. Крім харчової в казеїнів молока були виявлені й інші важливі функції. Короткі пептиди, що виходять із казеїнів під дією кишкових протеаз можуть модулювати сорбцію амінокислот стінками кишечнику, тиск і згортуваність крові, імунну реакцію, а також мати сильні [[опіоїдні пептиди|опіоїдні]] властивості. Таким чином білкова дієта служить не тільки джерелом амінокислот, а має набагато глибший вплив на організм.

== Дослідження білків ==

=== Хімічний синтез білків ===
Короткі білки можуть бути синтезовані хімічним шляхом за допомогою методів, які використовують [[органічний синтез]],&nbsp;— наприклад, [[хімічне лігування]]<ref>{{cite journal| author = Wilken J, Kent SB|journal = Curr Opin Biotechnol.|title = Chemical protein synthesis|year = 1998|volume = 9|issue = 4|pages = 412—426|pmid = 9720266}}</ref>. Більшість методів хімічного синтезу проходять в напрямі від С-кінця до N-кінця, на відміну від біосинтезу. Таким чином можна отримати короткий імуногенний пептид ([[епітоп]]), необхідний для отримання антитіл шляхом ін'єкції в тварини, або отримання [[гібридома|гібридо́м]]; хімічний синтез також використовується для отримання інгібіторів деяких ферментів<ref>{{cite journal| author = Dawson PE, Kent SB|title = Synthesis of native proteins by chemical ligation| url = https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2000_69/page/923|journal = Annu Rev Biochem.| year = 2000|volume = 69|pages = 923—960|pmid = 10966479}}</ref>.

Хімічний синтез дозволяє вводити до складу білків штучні амінокислоти, тобто такі, що не зустрічаються у звичайних білках,&nbsp;— наприклад, приєднувати [[флюоресцентні мітки]] до бічних амінокислотних ланцюжків. Проте сучасні (2008 рік) хімічні методи синтезу неефективні при довжині білків, що перевищує 300 амінокислот; крім того, штучні білки можуть мати неправильну третинну структуру, а в амінокислот штучних білків відсутні посттрансляційні модифікації.

=== Виділення та очищення білків ===
[[Файл:size exclusion.jpg|міні|праворуч|220px|Установка для [[Ексклюзійна хроматографія|ексклюзійної хроматографії]]. Буфер постачається через колонку (праворуч) за допомогою насоса, що контролюється комп'ютером.]]
{{main|Очищення білків}}

Для здійснення аналізу білків ''[[in vitro]]'' їх потрібно очистити від інших клітинних компонентів. Цей процес зазвичай починається з [[лізис]]у клітини, при якому [[клітинна мембрана]] руйнується і вміст клітини вивільняється у розчин, який називається незрілим лізатом або [[клітинний екстракт|клітинним екстрактом]]. Результуюча суміш може бути частково очищена за допомогою [[ультрацентрифугування]], яке фракціонує різні клітинні компоненти у фракції, що містять розчинні білки, мембранні ліпіди й білки, клітинні [[органели]] й нуклеїнові кислоти. За допомогою методів [[Преципітація (хімія)|преципітації]] або [[висолювання]] можна сконцентрувати білки з цього екстракту. На наступному кроці для ізоляції білка або білків використовуються різні типи [[хроматографія|хроматографії]], що базуються на таких характеристиках білків, як молекулярна вага, питомий заряд (наприклад, [[високоефективна рідинна хроматографія]]) або [[Константа дисоціації|спорідненість]] до зв'язування ([[адсорбційна хроматографія]]). Рівень очищення може контролюватися, використовуючи різні типи [[гелевий електрофорез|гелевого електрофорезу]], якщо відомі молекулярна маса білка та його [[ізоелектрична точка]], [[спектроскопія|спектроскопічні методи]], якщо білок має помітні спектроскопічні особливості, або [[випробування ферментативної активності]], якщо білок має ферментативну активність. Додатково, білки можуть бути ізольовані на основі їхнього електричного заряду за допомогою [[ізоелектричне фокусування|ізоелектричного фокусування]]<ref>{{cite web|url=http://isoelectric.ovh.org|title=Calculating protein charge (isoelectric point)|archiveurl=https://www.webcitation.org/6HWn6WDtc?url=http://isoelectric.ovh.org/|archivedate=2013-06-20|accessdate=2019-03-12|deadurl=yes}} {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20130429005222/http://isoelectric.ovh.org/ |date=2013-04-29 }}</ref>.

Для природних білків зазвичай необхідна серія з кількох кроків очищення, щоб отримати білок, достатньо чистий для застосування лабораторних методів. Для спрощення цього процесу використовується [[генна інженерія]], за допомогою якої можна додати білкам хімічні особливості, що роблять білки легшими для очищення без зміни їхньої структури та активності. Наприклад, до білків додають специфічні послідовності амінокислот, часто серії залишків [[гістидин]]у («[[His-мітка]]»). Як наслідок, коли екстракт проходить через колонку [[нікель|нікелевої]] хроматографії, залишки гістидину зв'язуються із колонкою, тоді як непомічені білки проходять її без перешкод.

=== Дослідження функцій та механізмів роботи білків ===

==== Біохімічні методи ====
{{main|Випробування ферментативної активності}}

Для вивчення біохімічної активності ферментів використовуються численні біохімічні методи, що мають загальну назву випробувань ферментативної активності ({{lang-en|enzyme assays}}). Ці методи в більшості випадків проводяться ''[[in vitro]]'' і ставлять ціллю вимірювання зміни кількості переробленого субстрату білка або кількості створених продуктів реакції. Безперервні методи зазвичай залучають використання оптичних методів, таких як зміна [[оптична щільність|оптичної щільності]] розчину або його [[флюоресценція|флюоресценції]], якщо відомі оптичні властивості субстратів або продуктів реакції, або вимірювання виділеного тепла при реакції. Якщо ці властивості важкі для вимірювання, часто застосовуються [[хроматографія|хроматографічні]] або [[радіографія|радіографічні]] методи. Хроматографічні методи (наприклад, [[гелевий електрофорез]], [[високоефективна рідинна хроматографія]]) використовуються для розділення продуктів реакції, після чого вони можуть бути візуалізовані за допомогою інших методів. Радіографічні методи залучають використання радіоактивних маркерів (зазвичай одного з атомів в субстраті, заміненого на його [[радіоактивність|радіоактивний]] [[ізотоп]]), що легко візуалізувати [[фотографія|фотографічними]] методами, чутливими до [[радіонуклід]]ів.

Перевагою методів ''in vitro'' зазвичай є можливість виділити один або кілька компонентів, що досліджуються, та вивчати їхню активність, спрощуючи систему за рахунок усунення інших компонентів, зазвичай присутніх у клітині, що можуть впливати на протікання реакції.

==== Методи генної інженерії ====
За допомогою одного з методів [[генна інженерія|генної інженерії]]&nbsp;— [[направлений мутагенез|направленого мутаганезу]] (''site directed mutagenesis'')&nbsp;— дослідники можуть змінити амінокислотну послідовність білка таким чином, що його структура, клітинна локалізація і сприйнятливість до регулювання змінюються. Таким чином можна досліджувати ефект таких змін на функціонування всієї клітини, визначаючи природну роль білка та партнерів, з якими він взаємодіє.

Поширеним застосуванням методу є повне усунення [[ген]]у (''gene knock-out''), що кодує даний білок, і досліджування ефекту відсутності активності цього гену на клітину. Часто, коли білок, що відповідає за певну функцію, невідомий, проводиться так званий ''генетичний скринінг'', коли за допомогою [[транспозон]]ів, що вставляються до геному у випадкових місцях, можна отримати [[мутант]]ів із відповідним [[фенотип]]ом, а потім знайти положення транспозону, яке викликало мутацію. Встановлені таким чином білки часто називаються за назвою мутантного фенотипу, що спостерігається.

Методом генної інженерії вдалося отримати пра-білки, що, як вважають дослідники, існували в часи [[Докембрій|докембрію]]<ref>{{cite journal |title=Conservation of Protein Structure over Four Billion Years |author=Ingles-Prieto A., Ibarra-Molero B., Delgado-Delgado A. |display-authors=et al.|journal=Structure |volume=21 |issue=9 |pages=1690–1697 |date=2013 |doi=10.1016/j.str.2013.06.020 |pmid=23932589 |url=http://www.cell.com/structure/pdf/S0969-2126(13)00244-X.pdf}}</ref><ref>{{Cite web |url=http://zbruc.eu/node/11342 |title=Білок віком у 4 мільярди років // Збруч, 10.08.2013 |accessdate=16 серпня 2013 |archive-date=8 листопада 2013 |archive-url=https://web.archive.org/web/20131108051226/http://zbruc.eu/node/11342 }}</ref>.

==== Оптичні методи ====
[[Файл:Localisations02eng.jpg|міні|280px|ліворуч|Білки в різних частинах клітини і клітинних структур, мічені за допомогою [[зелений флюоресцентний білок|зеленого флюоресцентного білка]] (білий)]]
Дослідження білків ''[[in vivo]]'' часто вимагає визначення локалізації цих білків у межах клітини. Хоча білки синтезуються в цитоплазмі або на мембранах [[ендоплазматичний ретикулум|ендоплазматичного ретикулума]] (в еукаріотів), після цього багато білків направляються до специфічних органел або клітинних структур, де вони виконують свою функцію, що не завжди можливо передбачити за допомогою аналізу структури білка. Таким чином, корисним методом дослідження ролі білків є аналіз локалізації цих білків у клітині. Для здійснення такого аналізу в живих клітинах використовуються [[химерні білки]], до яких додається «[[ген-репортер|репортер»]], наприклад [[зелений флюоресцентний білок]] ({{lang-en|green fluorescent protein, GFP}}). Локалізація такого химерного білка може бути точно визначена за допомогою флюоресцентної мікроскопії, як показано на зображенні.

Інший метод дослідження локалізації білків&nbsp;— [[імунофарбування]]&nbsp;— залучає використання флюоресцентно мічених [[антитіло|антитіл]] проти досліджуваного білка, що зв'язуються з ним у вбитих та [[фіксація (гістологія)|зафіксованих]] клітинах.

Часто [[барвник]]и зв'язують з білками за допомогою біохімічних методів таким чином, що вони мітять специфічні білки в точно визначених місцях, та полегшують детекцію таких білків. За допомогою методу [[флюоресцентний резонансний перенос енергії|флюоресцентного резонансного переносу енергії]] (''FRET'') енергія збудження переноситься з одного барвника (або флюоресцентного білка) на інший, коли вони знаходяться в безпосередній близькості один від одного<ref>{{cite journal|journal = Trends Biochem Sci.|volume = 32|issue = 9|pages = 407—414|year = 2007|title = Fluorescent protein FRET: the good, the bad and the ugly|author = Piston DW, Kremers GJ.|pmid = 17764955}}</ref>. Таким чином можна визначати партнерів із [[білок-білкова взаємодія|білок-білкової взаємодії]] або досліджувати оптичними методами, в якій конформації перебуває білок у цей час. За допомогою методу [[відновлення флюоресценції після фотознебарвлення]] (''FRAP'') барвник [[фотознебарвлення|знебарвлюється]] в певній частині клітини, після чого флюоресценція може поступово відновлюватися, якщо до цього місця потрапляють нові флюоресцентні білки. Залежно від швидкості цього процесу можна визначити швидкість транспорту білка в клітині або визначити частини клітини, фізично відокремлені від інших.

Багато досліджень проводяться на рівні окремих білків. Так, метод [[флюоресцентна кореляційна спектроскопія|флюоресцентної кореляційної спектроскопії]] (''FCS''), що вимірює кореляцію флюоресценції в часі від невеличкої (близько 0,2 мікрона) ділянки, дозволяє детекцію окремих молекул усередині клітини та визначення їхньої мобільності, яка залежить від розміру білка та його зв'язування з іншими білками та частинами клітини<ref>{{cite journal|journal = Annu Rev Biophys Biomol Struct.|year = 2007|volume = 36|pages = 151-169| title = Fluorescence correlation spectroscopy: novel variations of an established technique|author = Haustein E, Schwille P.|pmid = 17477838}}</ref>. На рівні окремих білків (зазвичай ''in vitro'') може використовуватися і метод ''FRET'', що дозволяє досліджувати рух частин білка при виконанні ним своєї функції.

==== Механічні методи ====
Використовуються і кілька механічних методів впливу на білки. Так за допомогою [[лазерні щипці|лазерних]]<ref>{{cite journal|journal = Biol Cell.| year = 2006|volume = 98|issue = 12| pages = 679-695| title = Exploring mechanochemical processes in the cell with optical tweezers|author = Hormeño S, Arias-Gonzalez JR.| pmid = 17105446}}</ref> та [[магнітні щипці|магнітних щипців]]<ref>{{cite journal|journal = Biochem Cell Biol.| year = 2003|volume = 81|issue = 3|pages = 151-159| title = Magnetic tweezers: a sensitive tool to study DNA and chromatin at the single-molecule level|url = https://archive.org/details/sim_biochemistry-and-cell-biology_2003-06_81_3/page/151| author= Zlatanova J, Leuba SH.|pmid = 12897848}}</ref> і [[атомний силовий мікроскоп|атомного силового мікроскопа]]<ref>{{cite journal|journal = Curr Opin Struct Biol. |year = 2006| volume = 16|issue=4|pages = 489—495|title = Single-molecule studies of membrane proteins| author = Müller DJ, Sapra KT, Scheuring S, Kedrov A, Frederix PL, Fotiadis D, Engel A.|pmid = 16797964}}</ref><ref>{{cite journal|journal = Nat Methods.|year = 2006| volume = 3| issue = 5|pages = 347-355| title = Detection and localization of single molecular recognition events using atomic force microscopy|author = Hinterdorfer P, Dufrêne YF.|pmid = 16628204}}</ref> можна прикладати [[сила|сили]] до окремих частин окремих білків, та досліджувати їхній вплив на активність білка, в іншому режимі можна спостерігати механічний рух частин білка одна відносно одної. Це важливо для дослідження руху молекулярних моторів і руху частин ферменту при виконанні їм каталітичної реакції<ref>{{cite journal| journal=Annu Rev Biophys Biomol Struct.|year = 2007|volume = 36|pages = 171-190| title= High-resolution, single-molecule measurements of biomolecular motion|author = Greenleaf WJ, Woodside MT, Block SM.| pmid = 17328679}}</ref>.

Дослідження окремих білків має значну перевагу в порівнянні з об'ємними методами тому, що стан кожного білка може бути різним, а середні значення, виміряні в об'ємі, часто не дають інформації про розподіл значень властивостей між окремими білками.

==== Обчислювальні методи ====
Для дослідження функції білків широко застосовуються і методи [[математичне моделювання|моделювання]] або [[математична біологія|математичної біології]]. Через складність біохімічних шляхів клітини часто важко визначити вплив складної багатобілкової системи на функціонування клітини. Наприклад, методи математичного моделювання були ефективними для визначення механізму роботи [[АТФ-синтаза|АТФ-синтази]]<ref>{{cite journal|year = 2000|author = G. Oster and H. Wang| title = Reverse engineering a protein: The mechanochemistry of ATP synthase|journal = Biochemica et Biophysica Acta (Bioenergetics)| volume = 1458|pages = 482—510|pmid = 10838060}}</ref><ref>{{cite journal|year=2005| author=Xing, J., J-C. Liao, G. Oster| title=Making ATP| journal=PNAS |volume=102 |issue=46 |pages=16539-16546 |pmid=16217018}}</ref> або для з'ясування механізму роботи [[min-система|Min-системи]], що відповідає за розміри дочірніх клітин при поділі бактерії ''[[Escherichia coli]]''<ref>{{cite journal|journal=Mol Microbiol.|year = 2007| volume=63|issue =5|pages =1279-1284|title = An experimentalist's guide to computational modelling of the Min system|author = Kruse K, Howard M, Margolin W.|pmid = 17302810}}</ref>.

Часто методи математичного моделювання важливі і для встановлення ефекту невеликого числа білків у клітині (багато білків працюють в кожній клітині лише в кількох примірниках) та флуктуації кількості цих білків.

При розрахунках взаємодій вода-білок застосовується [[Модель простих точкових зарядів]].

=== Визначення структури білків ===
[[Файл:Protein crystals grown in space.jpg|праворуч|міні|200px|Кристали білків розмірами від 0,1 до 1&nbsp;мм для кристалографії. Фотографія в поляризованому світлі.]]
{{main|Структура білків}}

Переважна більшість відомих структур білків (близько 90&nbsp;% в [[Банк даних білків|Банку даних білків]]) були визначені за допомогою [[рентгенівська кристалографія|рентгенівської кристалографії]]. Цей метод дозволяє визначення тривимірної структури електронної густини білка в кристалізованому стані, й таким чином вивести координати атомів у 3-х вимірах із певним рівнем роздільної здатності, до приблизно 0,5 [[ангстрем|Å]] в найкращому випадку. Близько 9&nbsp;% відомих структур визначені за допомогою [[ЯМР спектроскопія білків|ЯМР-спектроскопії]], що також дозволяє отримання структур високої роздільної здатності. Останнім часом також набирає популярності [[кріоелектронна мікроскопія]], як дуже швидкий, хоча і низькоточний, метод визначення структур білків. Її роздільна здатність вже знизилася до менш ніж 5 Å, й обіцяє ще покращитися найближчим часом. Хоча цей метод і не здатний визначити розташування окремих амінокислот або деталі вторинної структури, він широко застосовується для дослідження великих білкових комплексів.

=== Протеоміка і біоінформатика ===
{{main|Протеоміка|Біоінформатика}}
[[Файл:Protein alignment.svg|300px|ліворуч|міні|Порівняння амінокислотних послідовностей білків, в цьому разі [[гемоглобін]]ів, різних організмів дозволяє визначати ділянки, важливі для функціонування білків, а також еволюційну історію порівнюваних видів.]]
Повний набір білків, які в конкретний момент присутні в клітині, певному типі клітин або в організмі, називається [[протеом]]ом, а дослідження великих наборів даних про ці білки та зв'язки між ними називається [[протеоміка|протеомікою]], що була названа за аналогією з [[геноміка|геномікою]]. Головні експериментальні методи протеоміки включають: [[мас-спектроскопія|мас-спектроскопію]], що дозволяє швидке ототожнення високих кількостей білків і встановлення пептидної послідовності, [[білкові мікрочипи]], що дозволяють одночасне визначення відносних кількостей великого числа білків в клітині, [[двогібридний скринінг]], що дозволяє систематичне дослідження [[білок-білкова взаємодія|білок-білкової взаємодії]] (встановлюючи їхню повну систему&nbsp;— [[інтерактом]]), та інші. Систематичні спроби визначення структури білків та всіх можливих станів кожного білка називаються [[структурна геноміка|структурною геномікою]].

Зараз доступна велика кількість даних про послідовності геному й послідовності та структури багатьох білків різноманітних організмів, зокрема [[геном людини]], що дозволяє дослідникам ефективно ідентифікувати [[гомологія (біологія)|гомологічні]] білки у зв'язаних організмах за допомогою [[вирівнювання послідовностей]]. Велике число [[інструменти перевірки послідовностей|інструментів перевірки послідовностей]] дозволяє виконувати ряд маніпуляцій з послідовностями, наприклад складати карти [[рестриктаза|ділянок рестрикції]], знаходити [[відкрита рамка зчитування|відкриті рамки зчитування]] у [[нуклеотидна послідовність|нуклеотидних послідовностях]] та передбачати вторинну структуру білків. Інші інструменти, наприклад [[Clustal]], дозволяють складання [[філогенетичне дерево|філогенетичних дерев]] та перевірку [[еволюція|еволюційних]] гіпотез щодо походження організмів і генів. Надзвичайна кількість наявних даних привела до розвитку [[біоінформатика|біоінформатики]], галузі знань, що збирає, позначає та аналізує дані геноміки і протеоміки, застосовуючи [[інформатика|обчислювальні методи]] розв'язання біологічних задач, таких як [[пошук генів]] і [[кладистика]].

=== Передбачення структури білків ===
{{main|Передбачення структури білків}}

Окрім структурної геноміки, існує область досліджень, яка займається [[передбачення структури білків|передбаченням структури білків]] і прагне розвинути ефективні методи створення правдоподібних моделей білків, структури яких не були визначені експериментально. Найуспішніший вид передбачення структури, відомий як [[моделювання гомології]], використовує відому структуру «матриці» зі схожою послідовністю до модельованого білка; завданням є лише знайти відмінності та передбачити, яким чином вони впливатимуть на структуру. Хоча створення точних моделей залишається дуже складним, якщо доступні тільки приблизно подібні «матриці», вважається, що вузьким місцем методу є вирівнювання послідовностей. Це підтверджується тим, що у випадку «досконалого» вирівнювання можуть бути отримані дуже точні моделі<ref name="Zhang">{{cite journal|author = Zhang Y, Skolnick J|year = 2005|title = The protein structure prediction problem could be solved using the current PDB library|journal = Proc Natl Acad Sci USA|volume = 102|issue = 4|pages = 1029—1034|pmid = 15653774}}</ref>. Багато методів передбачення структури призначені для використання в новій галузі проєктування білків, що вже дозволила спроєктувати кілька нових типів білкових структур<ref name="Kuhlman">{{cite journal| author = Kuhlman B, Dantas G, Ireton GC, Varani G, Stoddard BL, Baker D|year = 2003|title = Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy|journal = Science|volume = 302|issue = 5649|pages = 1364—1368|pmid = 14631033}}</ref>. Складніша обчислювальна проблема&nbsp;— передбачення міжмолекулярних взаємодій, таких як [[молекулярний докінг]] і [[передбачення білок-білкової взаємодії]].

Основним методом передбачення структури білків та білок-білкової взаємодії є симуляція процесів згортання та зв'язування білків із використанням методів [[молекулярна динаміка|молекулярної динаміки]]. Загалом ці методи вимагають величезних обчислювальних ресурсів. Для задоволення цієї потреби створюються сімейства найшвидших сучасних суперкомп'ютерів [[Blue Gene]]. Як альтернативу дослідники дедалі більше використовують [[розподілені обчислення]], такі як проєкт [[Folding@Home]] («згортання вдома»). Згортання маленьких спіральних областей білків, наприклад «головки» [[вілін]]у<ref name="Zagrovic">Zagrovic B, Snow CD, Shirts MR, Pande VS. (2002). Simulation of folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing. ''J Mol Biol'' 323(5):927-37.</ref> і допоміжного білка [[ВІЛ]]<ref name="Herges">{{cite journal|author = Herges T, Wenzel W|year = 2005|title = In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field|journal = Phys Rev Let|volume = 94|issue = 1|pages = 018101|pmid = 15698135}}</ref> вже вдалося успішно просимулювати з атомною точністю ''[[in silico]]'', а гібридні методи, що комбінують методи молекулярної динаміки із методами [[квантова хімія|квантової хімії]], дозволили просимулювати електронні стани [[родопсин]]у<ref name="Hoffmann">{{cite journal|author = Hoffmann M, Wanko M, Strodel P, Konig PH, Frauenheim T, Schulten K, Thiel W, Tajkhorshid E, Elstner M|year = 2006|title = Color tuning in rhodopsins: the mechanism for the spectral shift between bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin II|journal = J Am Chem Soc|volume = 128|issue = 33|pages = 10808-10818|pmid = 16910676}}</ref>.

=== Проєктування білків ===
{{main|Проєктування білків}}

Важливою областю досліджень сучасних [[молекулярна біологія|молекулярної біології]] та [[генна інженерія|генної інженерії]] стало не тільки вивчення білків, створених природою, або комбінування їх у штучних білках, але й проєктування принципово нових білків із потрібними властивостями. Методи проєктування білків можна розбити на дві головні групи: [[Раціональне проєктування білків|раціональне проєктування]] та [[направлена еволюція білків|направлену еволюцію]].

В методі проєктування білків робота найчастіше починається із знаходження природного білка із відомою структурою, найближчого за властивостями до потрібного, після серії таких мутацій можна отримати новий білок<ref>{{cite journal| title = Progress in computational protein design|author = Shaun M Lippow, and Bruce Tidor|journal = Curr Opin Biotechnol.| year= 2007|volume = 18| issue = 4|pages = 305—11|pmid = 17644370}}</ref>. Хоча невеликі зміни активно вносяться у білки починаючи з середини 1980-х років, зараз стало можливим конструювати відносно складні білки, наприклад, рецептори нових сполук<ref>{{cite journal| journal = Nature|volume = 423|pages = 185—190|doi = 10.1038/nature01556|year = 2003| title = Computational design of receptor and sensor proteins with novel functions|author = Loren L. Looger, Mary A. Dwyer, James J. Smith and Homme W. Hellinga|pmid = 12736688}}</ref>, та конструювати білки ''de novo'', без використання природного шаблону<ref>{{cite journal|title = ''De Novo'' Protein Design: Fully Automated Sequence Selection|author = Bassil I. Dahiyat and Stephen L. Mayo|pmid=9367772|journal=Science}}</ref>.

В альтернативному методі направленої еволюції використовується подібний до необхідного природний білок, до якого додаються випадкові мутації, а в результаті сконструйованого випробування відбираються найкращі примірники. Цей процес може бути повторений багаторазово, часто з додаванням рекомбінації частин різних успішних білків (аналог [[гомологічна рекомбінація|гомологічної рекомбінації]]). Перевагою методу є непотрібність будь-яких знань про структуру і методи роботи білка, проте його недоліком є неможливість легкого отримання деяких білків у великих кількостях та рекомбінантні маніпуляції з ними<ref>{{cite journal|journal = Biomol Eng.|year= 2005|volume = 22|issue = 1-3|pages = 21—30|title = Directed evolution of enzyme stability|author = Eijsink VG, Gåseidnes S, Borchert TV, van den Burg B.|pmid = 15857780}}</ref><ref>{{cite journal|journal = Acta Biomater.|year = 2007| volume = 3|issue = 3:pages = 289—299| title = Molecular biomimetics: utilizing nature's molecular ways in practical engineering|author = Tamerler C, Sarikaya M.|pmid = 17257913}}</ref>.

== Використання людиною ==

=== Харчування ===
{{main|Білок у харчуванні}}
[[Файл:BORSHCH.JPG|праворуч|міні|220px|[[Борщ]]&nbsp;— джерело різноманітних денатурованих рослинних і тваринних білків.]]
Білки надходять в організм разом з [[їжа|їжею]] й служать основним джерелом амінокислот. Обов'язкове використання білків у їжі обумовлене потребою в [[незамінні амінокислоти|незамінних амінокислотах]], які не можуть синтезуватися людиною з інших речовин. [[Травлення]] починається з кислотної денатурації білків у [[шлунок|шлунку]]&nbsp;— необхідної стадії для кулінарно неопрацьованої їжі. Денатуровані білки стають субстратом для [[протеаза|протеаз]], спочатку в шлунку, а потім у слаболужному середовищі [[тонкий кишечник|тонкого кишечника]]. Продукти протеазного розщеплення&nbsp;— короткі пептиди й амінокислоти усмоктуються [[ентероцит]]ами, розташованими в [[епітелій|епітелії]] тонкого кишечника. Основним транспортером ди- і трипептидів служить мембранний білок Pept1, через який проходить 65—80&nbsp;% усіх усмоктуваних людиною амінокислот. Активний перенос пептидів білком Pept1 здійснюється за рахунок одночасного транспорту [[протон]]ів. Pept1 перебуває у [[дванадцятипала кишка|дванадцятипалій]] і [[порожня кишка|порожній]] кишках, і, меншою мірою, у [[клубова кишка|клубовій кишці]]. Pept1 був виявлений у [[товстий кишечник|товстому кишечнику]] тільки у [[новонароджений|новонароджених]]. Інші 20—35&nbsp;% амінокислот всмоктуються ентероцитами за допомогою набору амінокислотних транспортерів різної специфічності. Увесь процес усмоктування білкових продуктів триває близько чотирьох годин.

В ентероцитах частина пептидів розщеплюється до окремих амінокислот. Потім амінокислоти й пептиди переправляються транспортерами через протилежну мембрану й розносяться по всьому тілу з потоком [[кров]]і. Амінокислотне харчування інших кліток організму відбувається за допомогою мембранних транспортерів амінокислот, а також заковтування й протеазного розщеплення зовнішніх білків і пептидів. Для запобігання надлишкових втрат амінокислот з організму в [[нирки|нирках]] відбувається усмоктування пептидів і амінокислот із крові в цілому схоже на усмоктування цих речовин у тонкому кишечнику.
[[Файл:Bodybuilding supplement high protein drink mix 700g.jpg|праворуч|міні|140px|Суміш для нарощування м'язів ([[Сполучені Штати Америки|США]]) містить білки [[молочна сироватка|молочної сироватки]].]]
Регуляція транспорту й метаболізму амінокислот&nbsp;— складний, ще не досить вивчений процес. У ньому беруть участь різні системи організму, у тому числі [[нервова система]], що відповідає за формування відчуття [[голод]]у й [[ситість|ситості]] в [[головний мозок|головному мозку]]. Інтерес до механізму білкового травлення проявляють не тільки [[фізіологія людини і тварин|фізіологи]] й [[дієтологія|дієтологи]]. У медичній практиці виникають питання, пов'язані з персональною алергією до деяких білків. У складніших випадках розробляються спеціальні білкові дієти. У деяких випадках використовують суміші чистих амінокислот. Пептидні транспортери травної системи й нирок активно вивчаються [[фармакологія|фармакологами]], оскільки ряд ліків всмоктується й утримується в організмі за рахунок Pept білків. Білкові й амінокислотні суміші викликають інтерес у спортсменів з метою нарощування м'язів. Слід зазначити, що засвоювання чистих амінокислот організмом сильно відрізняється від звичайного переварювання різноманітних білків їжі.

=== Білкові лікувальні препарати ===
{{Розширити розділ|дата=грудень 2019}}
{{Без джерел|розділ|дата=грудень 2019}}
Значна кількість досліджень у медицині направлена на використання білків як [[терапія|терапевтичних]] препаратів та засобів [[Діагноз|діагностики]] захворювань. Фармацевтичне застосування білків почалося з природних білків отриманих з різноманітних живих організмів. Нові препарати створюються штучно, рекомбінантними методами або за допомогою проєктування білків. Фармацевтичні препарати, що знаходять широке використання, включають білки [[кров]]і (наприклад, для лікування [[гемофілія|гемофілії]]), [[тромб]]олітичні ферменти, [[гормони]], [[цитокіни]] та [[фактори росту]], білки [[імунна система|імунної системи]] ([[інтерферони]] і [[антитіло|антитіла]], що використовуються для лікування [[інфекційні захворювання|інфекційних захворювань]] та деяких видів [[рак (хвороба)|раку]]) і [[вакцина|вакцини]].

Прагнення до перемоги за будь-яку ціну штовхає деяких [[спортсмен]]ів, культуристів та спецпризначенців до вживання білкових ліків, що сприяють витривалості та росту м'язів. Найпопулярнішими є [[еритропоетин]] та [[гормон росту людини]]. Вживання цих препаратів заборонено в багатьох змаганнях, але скандали з відомими спортсменами з'являються щороку. Фармацевтичні білки, як і інші ліки, можуть являти загрозу здоров'ю.

=== Використання в промисловості ===
Серед всіх білків в харчовій промисловості активно використовуються численні [[ферменти]]. Так, у [[пекарська промисловість|пекарській промисловості]] використовуються [[альфа-амілаза]] і [[протеази]]; у [[пивоваріння|пивоварінні]] використовуються численні ферменти [[ячмінь|ячменю]] ([[амілаза]], [[глюканази]], протеази); [[целюлази]] і [[пектинази]] використовуються для освітлення [[сік|соків]]; [[хімозин]], [[ліпаза]] і [[лактаза]] використовуються для виготовлення кисломолочних продуктів; а [[папаїн]] застосовується для пом'якшення м'ясних продуктів. Для виготовлення [[крохмаль|крохмалю]] використовують амілазу і глюкоамілазу, а для виготовлення [[папір|паперу]]&nbsp;— [[целюлази]] і [[ксиланазу]]. Також протео- і ліполітичні ферменти часто додаються до [[Мийні засоби|мийних засобів]].

Іншим використанням білків є використання фібрилярних білків для виготовлення волокон, що використовуються, зокрема, в [[текстильна промисловість|текстильній промисловості]]<ref>{{cite journal|
doi=10.1016/j.copbio.2005.05.005|title = Protein fibers as performance proteins: new technologies and applications| author = Thomas Scheibel|journal = Curr Opin Biotechnol.| year= 2005|volume = 16|issue = 4|pages = 427—433|pmid =15950453}}</ref>. Інші застосування включають використання білків у ряді технологічних процесів в [[хімічна промисловість|хімічній промисловості]], створення біосенсорів та інші.

== Див. також ==

* [[Амінокислоти]]
* [[Пептиди]]
* [[Біосинтез білків]]
* [[Біополімери]]
* [[Протеоміка]]

== Примітки ==
{{reflist|2}}

== Джерела ==
{{commonscat|Proteins}}
* {{cite book|title = Molecular Biology of the Cell|author = Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter|edition = 4th|isbn = 0815332181|publisher = Garland|year = 2002|url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mboc4.TOC&depth=2|accessdate = 3 лютого 2008|archive-date = 25 жовтня 2007|archive-url = https://web.archive.org/web/20071025012059/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mboc4.TOC&depth=2}} {{ref-en}} (див. «[[Молекулярна біологія клітини (підручник)|Молекулярна біологія клітини»]])
* {{cite book|url = https://archive.org/details/lehningerprincip00lehn_0|title = Lehninger Principles of Biochemistry|author = David L. Nelson and Michael M. Cox|publisher = W.H.Freeman & Co.|edition = 4th|year = 2004|isbn = 0716743396|accessdate = 3 лютого 2008|deadurl = yes|url-access = registration }} {{ref-en}} (див. також російський переклад першого видання {{cite book |author = Ленинджер А.|title = Основы биохимии. В 3 томах.|year = 1985|location= Москва|publisher = Мир}})
* {{cite book|title = Biochemistry|author = Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; and Stryer, Lubert.|location = New York|publisher = W. H. Freeman and Co.|year = 2002|url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer.TOC&depth=2|accessdate = 3 лютого 2008|archive-date = 29 жовтня 2007|archive-url = https://web.archive.org/web/20071029233505/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=stryer.TOC&depth=2}} {{ref-en}}
* {{cite book| title = Молекулярная биология. Структура и функция белков.|author = Степанов В.М.|location= Москва|publisher = Наука|year = 2005 |isbn = 5-211-04971-3}} {{ref-ru}}
* {{cite book|url = http://www.library.biophys.msu.ru/rubin/|title = Биофизика|author = Рубин А.Б.|year = 1999|edition = 2|location = Москва. Университет|accessdate = 3 лютого 2008|archive-date = 10 лютого 2008|archive-url = https://web.archive.org/web/20080210204049/http://www.library.biophys.msu.ru/rubin/}} {{ref-ru}}
* {{cite book| title = Физика белка: Курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями и задачами с решениями.|author = Финкельштейн А.В., Птицын О.Б.|location= Москва|publisher = Книжный дом «Университет»|year = 2005 |edition = 2-е |isbn = 5-98227-065-2}} {{ref-ru}}
* {{cite book |url=http://www.biol.univ.kiev.ua/public/pidruch/MolBiol_sivolob.pdf |author=[[Сиволоб Андрій Володимирович|А. В. Сиволоб]] |title=Молекулярна біологія |place=К |publisher=Видавничо-поліграфічний центр «Київський університет» |year=2008 |p=33-64 |accessdate=27 березня 2016 |archive-date=4 березня 2016 |archive-url=https://web.archive.org/web/20160304125857/http://www.biol.univ.kiev.ua/public/pidruch/MolBiol_sivolob.pdf }}
* Людина. / Навч. посібник з анатомії та фізіології.&nbsp;— Львів. 2002.&nbsp;— 240 с.

=== Періодичні видання ===
* [http://www3.interscience.wiley.com/cgi-bin/jhome/36176?CRETRY=1&SRETRY=0 Proteins (науковий журнал)]{{Недоступне посилання|date=березень 2019 |bot=InternetArchiveBot }}

=== Бази даних та проєкти ===
* [http://www.rcsb.org The Protein Databank] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20160303165729/http://www.rcsb.org/ |date=3 березня 2016 }} {{ref-en}} (Банк даних білків, див. також [http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/index.html PDB&nbsp;— молекула місяця] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20200724151351/https://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion%2Fmolecule_of_the_month%2Findex.html |date=24 липня 2020 }}, що дає коротні анонси деяких молекул з PDB)
* [http://www.proteopedia.org Proteopeida&nbsp;— Life in 3D] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090107032056/http://proteopedia.org/ |date=7 січня 2009 }} {{ref-en}} (Протеопедія&nbsp;— Життя в трьох вимірюваннях)
* [http://www.expasy.org/uniprot/ UniProt] {{ref-en}} (Універсальний ресурс про білки)
* [http://www.proteinatlas.org Human Protein Atlas] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20170501045727/http://www.proteinatlas.org/ |date=1 травня 2017 }} {{ref-en}} (Атлас білків людини)
* [https://web.archive.org/web/20051017154959/http://www.ihop-net.org/UniPub/iHOP/ iHOP] {{ref-en}} (Інформаційний сайт про білки)
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=Protein NCBI Entrez Protein database] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20041117054909/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=Protein |date=17 листопада 2004 }} {{ref-en}} (База даних білків на сайті [[NCBI]])
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=Structure NCBI Protein Structure database] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20041117055014/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=Structure |date=17 листопада 2004 }} {{ref-en}} (База даних структури білків на сайті [[NCBI]])
* [http://www.hprd.org/ Human Protein Reference Database] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20060424071622/http://www.hprd.org/ |date=24 квітня 2006 }} {{ref-en}} (База даних білків людини)
* [http://www.humanproteinpedia.org/ Human Proteinpedia] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20070314135408/http://www.humanproteinpedia.org/ |date=14 березня 2007 }} {{ref-en}} («Протеінопедія»&nbsp;— Енциклопедія білків людини)
* [http://folding.stanford.edu/ Folding@Home] {{Webarchive|url=https://www.webcitation.org/6Aqq8Z3E7?url=http://folding.stanford.edu/English/HomePage |date=21 вересня 2012 }} {{ref-en}} (Домашня сторінка Folding@Home, [[Стенфордський університет]])
* [https://web.archive.org/web/20070911012207/http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/ SCOP: Structural Classification of Proteins] {{ref-en}} (Структурна класифікація білків)

=== Освітні сайти ===
* [https://web.archive.org/web/20050219090405/http://www.biochemweb.org/proteins.shtml Proteins: Biogenesis to Degradation] {{ref-en}} (Білки: Від біогенезу до деградації. Віртуальна бібліотека біохімії та клітинної біології.
* [http://web.indstate.edu/thcme/mwking/amino-acid-metabolism.html Amino acid metabolism] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20190217040602/http://web.indstate.edu/thcme/mwking/amino-acid-metabolism.html |date=17 лютого 2019 }} {{ref-en}} (Метаболізм амінокислот)
* [http://www.ecosci.jp/ec.html Data Book of Molecules] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080216221225/http://www.ecosci.jp/ec.html |date=16 лютого 2008 }} {{ref-en}} (Книга даних молекул&nbsp;— сторінка для вивчення хімії навколишнього середовища)
* [http://www.molbiol.ru/appendix/02_01.html Свойства аминокислот и белков] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080119131129/http://molbiol.ru/appendix/02_01.html |date=19 січня 2008 }} {{ref-ru}}
* [https://web.archive.org/web/20080210162049/http://phys.protres.ru/lectures/protein_physics/ ''А.&nbsp;В.&nbsp;Финкельштейн.'' Введение в физику белка. Курс лекций] {{ref-ru}}

=== Інше ===
* [http://zbruc.eu/node/11342 Білок віком у 4 мільярди років // Збруч, 10.08.2013] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20131108051226/http://zbruc.eu/node/11342 |date=8 листопада 2013 }} ([https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23932589 першоджерело] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20170209204328/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23932589 |date=9 лютого 2017 }})

{{Експресія генів|state=autocollapse}}
{{Біохімічні сполуки}}
{{органічні сполуки}}
{{Бібліоінформація}}
{{Вибрана стаття}}

[[Категорія:Білки| ]]
[[Категорія:Надпопулярні статті]]