Перегляд вихідного коду сторінки Амінокислоти

{{unibox}}[[Файл:AminoAcidball.svg|thumbnail|200px|Загальна схема α-амінокислоти в неіонізованій формі]]
'''Амі́нокисло́ти'''&nbsp;— [[органічні сполуки]], які одночасно містять у своєму складі [[аміногрупа|аміно-]] (-&nbsp;NH<sub>2</sub>) та [[карбоксильна група|карбоксильну]] (-&nbsp;СООН) групи. Амінокислоти є [[мономер]]ними одиницями [[білки|білків]], у складі яких [[Залишок (біохімія)|залишки]] амінокислот з'єднані [[пептидний зв'язок|пептидними зв'язками]]. Більшість білків побудовані із комбінації дев'ятнадцяти «первинних» амінокислот, тобто таких, що містять первинну аміногрупу, і однієї «вторинної» амінокислоти або [[імідокислоти]] (містить вторинну аміногрупу) [[пролін]]у, що кодуються [[генетичний код|генетичним кодом]]. Їх називають стандартними або протеїногенними амінокислотами. Крім стандартних в живих організмах зустрічаються інші амінокислоти, які можуть входити до складу білків або виконувати інші функції.

У залежності від того, до якого атому [[вуглець|вуглецю]] приєднана аміногрупа, амінокислоти поділяються на α-, β-, γ- і тощо. α-атомом вважається той атом карбону, до якого приєднана карбоксильна група, якщо біля нього ж розташована й аміногрупа, така амінокислота називається α-амінокислотою. Якщо аміногрупа приєднана до наступного (β) атома карбону, це буде β-амінокислота і так далі. Всі протеїногенні амінокислоти є α-амінокислотами.

== Номенклатура ==
Кожна з двадцяти стандартних, і багато нестандартних, амінокислот мають тривіальні назви. Частина цих назв пов'язана з джерелами, з яких уперше виділили сполуку: наприклад, [[аспарагін]] виділений зі спаржі ({{lang-la|Asparagus}}), [[глутамін]]&nbsp;— з [[глютен]]у пшениці, [[тирозин]]&nbsp;— із сиру (сир грецькою ''tyros''). Для скороченого запису протеїногенні амінокислоти позначають трибуквеним кодом, використовуючи перші три літери тривіальної назви (за винятком аспарагіну (Асн), [[глутамін]]у (Глн), [[ізолейцин]]у (Іле) і [[триптофан]]у (Трп), для останнього використовують також скорочення Три). Інколи також використовують позначення Asx і Glx, що означають «[[аспарагінова кислота]] або аспарагін» і «[[глутамінова кислота]] або глутамін». Існування таких позначень пояснюється тим, що під час [[гідроліз]]у пептидів у лужних або кислих середовищах аспарагін і глутамін дуже легко перетворюються у відповідні кислоти, через що часто неможливо точно визначити, яка саме амінокислота була у складі пептиду без застосування особливих підходів.

У час появи [[біоінформатика|біоінформатики]] [[Електронна обчислювальна машина|ЕОМ]] використовували [[перфокарта|перфокарти]], через що з'явилась потреба записувати амінокислотні послідовності стисло. Для цього [[Маргарет Оуклі Дейгофф]] розробила двобуквену номенклатуру. Для позначення шести амінокислот використані їхні початкові літери (в англійській мові), оскільки вони є унікальними (CHIMSV). Ще у п'яти (AGLPT) перші букви не унікальними, але позначають більш розповсюджені амінокислоти (наприклад, літера L позначає [[лейцин]], оскільки він зустрічається частіше ніж [[лізин]]). Ще для чотирьох використані фонетично навідні літери (RFYW: R&nbsp;— aRginine, F&nbsp;— Fenilalanine, Y&nbsp;— tYrosine, W&nbsp;— tWiptophan), для чотирьох&nbsp;— букви, які є в складі їх назв, або можна там почути (DNEQ: D&nbsp;— asparDic acid, N&nbsp;— asparagiNe, E&nbsp;— glutamEke acid, Q&nbsp;— Q-tamin). Лізин позначають літерою K, оскільки в алфавіті вона найближча до L.

== Хімічна будова ==
Усі амінокислоти містять карбоксильну й аміногрупи. В α-амінокислот вони приєднані до одного і того ж атома карбону. Решту молекули називають бічним ланцюгом або R-групою. Ці групи відрізняються за розміром, формою, гідрофільністю, електричним зарядом, схильністю формувати [[водневі зв'язки]] і загальною реакційною здатністю надаючи кожній амінокислоті унікальних властивостей. У найменшої амінокислоти&nbsp;— [[гліцин]]у&nbsp;— бічного ланцюга немає, біля α-атома карбону крім карбоксильної й аміногрупи розташовані два атоми [[гідроген]]у.

=== Оптична ізомерія ===
[[Файл:L-D isomerism.svg|міні|200пкс|ліворуч|{{Капітель|l-}} і {{Капітель|d}}-ізомери гліцеральдегіду та аланіну]]
[[Файл:D+L-Alanine.gif|міні|200пкс|ліворуч|Молекули {{Капітель|l-}} і {{Капітель|d}}-аланіну]]
У всіх стандартних амінокислот, крім гліцину, α-атом карбону утворює [[ковалентний зв'язок|ковалентні зв'язки]] із чотирма різними групами: карбоксильною, аміногрупою, бічним ланцюгом і атомом гідрогену. Отже, цей атом є [[Хіральність|хіральним центром]]. Таким чином, можливе утворення двох [[Оптична ізомерія|оптичних ізомерів]], що є дзеркальними відображеннями одне одного. Вони не відрізняються за хімічними властивостями, але обертають площину [[Поляризація хвиль|поляризації світла]] в різні сторони. Такі ізомери називаються [[енантіомер]]ами.

Для позначення абсолютної [[Конфігурація (хімія)|конфігурації]] чотирьох груп навколо хірального атома карбону використовується {{Капітель|d/l}} система номенклатури розроблена [[Герман Еміль Фішер|Емілем Фішером]]. Він взяв за основу [[тріоза|тріозу]] [[гліцеральдегід]]. Сполуки, які мають абсолютну конфігурацію, схожу до такої в {{Капітель|l}}-гліцеральдегіду, називаються {{Капітель|l}}-ізомерами, до {{Капітель|d}}-гліцеральдегіду&nbsp;— {{Капітель|d}}-ізомерами. Хоча історично літери ''l'' і ''d'' використовувались як скорочення від ''levorotatory'' (лівообертаючий) і ''dextrorotatory'' (правообертаючий), проте не всі {{Капітель|l}}-амінокилсоти обертають площину поляризації світла вліво і навпаки.

Майже всі білки містять тільки {{Капітель|l}}-ізомери амінокислот. {{Капітель|d}}-амінокислоти знайдені в складі деяких поліпептидів, що утворюються в організмі морських [[черевоногі молюски|черевоногих молюсків]] з роду ''[[Conus]]'', та в складі [[клітинна стінка|клітинних стінок]] [[бактерія|бактерій]] і деяких пептидних [[антибіотик]]ів. Для формування стабільних повторюваних структур у білках необхідно, щоб усі амінокислоти, що входять до їхнього складу, були представлені тільки одним енантіомером&nbsp;— {{Капітель|l}} або {{Капітель|d}}. На відміну від звичайних хімічних реакцій, в яких переважно утворюються [[рацемат|рацемічні]] суміші [[Стереоізомери|стереоізомерів]], продуктами реакцій біосинтезу в клітинах є тільки одна із форм. Такого результату досягається завдяки [[фермент]]ам, що мають несиметричні [[активний центр|активні центри]], а отже, є стереоспецифічними.

== Класифікація на основі полярності бічних ланцюгів ==
Властивості амінокислотних залишків у складі білків є вирішальними для структури і функціонування останніх. Зокрема амінокислоти суттєво відрізняються за полярністю бічних ланцюгів, а отже і особливостями взаємодії із молекулами води. На основі цих відмінностей протеїногенні амінокислоти поділяють на чотири групи:
# амінокислоти із неполярними бічними ланцюгами,
# амінокислоти із полярними незарядженими бічними ланцюгами (інколи розділяють на амінокислоти із неполярними аліфатичними та неполярними циклічними бічними ланцюгами),
# амінокислоти із позитивно зарядженими бічними ланцюгами,
# амінокислоти із негативно зарядженими бічними ланцюгами (інколи останні дві групи об'єднують в одну).

=== Амінокислоти із неполярними бічними групами ===
У цю групу об'єднують дев'ять амінокислот, бічні групи яких є неполярними і [[гідрофобність|гідрофобними]]. Найменшою з них є гліцин, що не має бічного ланцюга (біля α-атома карбону, крім карбоксильної і аміногрупи, розміщені два атоми водню). Хоч гліцин класифікують як неполярну амінокислоту, він не робить жодного внеску у забезпечення гідрофобних взаємодій в молекулах білків. [[Аланін]], [[лейцин]] та ізолейцин мають [[Аліфатичні сполуки|аліфатичні]] вуглеводневі бічні групи: [[Метильна група|метильну]], {{нп|Бутильна група|бутильну||Butyl group}} та ізобутильну відповідно. [[Метіонін]] є сірковмісною амінокислотою, його бічний ланцюг представлений неполярним [[тіол]]овим [[Естери|естером]]. Імінокислота пролін містить характерну [[піролідин]]ову циклічну структуру, в складі якої вторинна аміногрупа (іміногрупа) утримується у фіксованій [[конформація|конформації]]. Через це ділянки поліпептидних ланцюгів, що містять пролін є найменш гнучкими. До складу молекул [[фенілаланін]]у і [[триптофан]]у входять громіздкі неполярні циклічні бічні групи: [[феніл]]ьна та [[індол]]ьна.

Амінокислоти із неполярними бічними ланцюгами роблять внесок у структуру поліпептидів завдяки [[гідрофобні взаємодії|гідрофобним взаємодіям]]. Наприклад, у складі водорозчинних глобулярних білків вони згруповуються всередині молекули. Неполярні групи цих амінокислот також утворюють поверхні контакту [[інтегральні мембранні білки|інтегральних мембранних білків]] із гідрофобними частинами [[цитоплазматична мембрана|ліпідних мембран]].

=== Амінокислоти із полярними незарядженими бічними групами ===
Шість амінокислот мають полярні незаряджені бічні ланцюги: [[серин]], [[треонін]], [[тирозин]], [[цистеїн]], аспарагін і [[глутамін]]. Серин і треонін містять [[гідроксильна група|гідроксильну групу]], аспарагін і глутамін&nbsp;— [[амід]]ну, тирозин&nbsp;— [[фенол]]ьну. До складу цистеїну входить тіольна група -&nbsp;SH, завдяки чому дві молекули (чи їх залишки у складі пептидів) цієї речовини можуть з'єднуватись [[дисульфідний зв'язок|дисульфідним зв'язком]], що формується шляхом окиснення -&nbsp;SH груп. Такі зв'язки важливі для формування і підтримання структури білків. Оскільки дві молекули цистеїну, з'єднані дисульфідним зв'язком, раніше вважались окремою амінокислотою, таку сполуку називали [[цистин]]ом, тепер цей термін вживають рідко.

=== Амінокислоти із негативно зарядженими бічними групами ===
Дві амінокислоти мають сумарний негативний заряд за фізіологічного [[pH]] (7,0): аспарагінова і глутамінова кислоти. Обидві мають по додатковій карбоксильній групі. Їхні іонізовані форми називають [[аспартат]]ом та [[глутамат]]ом відповідно. Аміди цих амінокислот&nbsp;— аспарагін і глутамін також входять до складу білків.

=== Амінокислоти із позитивно зарядженими бічними групами ===
Три протеїногенні амінокислоти мають позитивно заряджені бічні групи при фізіологічних значеннях pH: [[лізин]], [[аргінін]] і [[гістидин]]. Лізин має додаткову первинну аміногрупу в ε-положенні. До складу аргініну входить [[гуанідин]]ове угрупування, а гістидин містить [[імідазол]]ове кільце. Серед усіх протеїногенних амінокислот тільки гістидин має групу, що іонізується за фізіологічного pH ([[константа кислотної дисоціації|pK<sub>a</sub>]] = 6,0). Через це його бічний ланцюг при pH 7,0 може бути нейтральним або позитивно зарядженим. Завдяки цій властивості гістидин входить до складу [[активний центр|активних центрів]] багатьох [[фермент]]ів, і бере участь у [[каталіз]]і хімічних реакцій як донор/акцептор протонів.

=== Властивості стандартних амінокислот ===
<table class="collapsible collapsed sortable" width="500" style="text-align:center; border: thin solid #D65200;">
<tr style="background-color:#FFF6EB;">
<th colspan="10">Властивості стандартних амінокислот</th>
</tr>
<tr style="background-color:#FFF6EB;">
<th> Формула</th>
<th> Назва</th>
<th width="80"> [[Молярна маса]]</th>
<th> [[Ізоелектрична точка|pI]]</th>
<th> [[pKa|pK]]<sub>1</sub><br/>(α-COOH)</th>
<th> pK<sub>2</sub><br/>(α-<sup>+</sup>NH<sub>3</sub>)</th>
<th> pKr (R)</th>
<th width="100"> [[Індекс гідропатичності]]*</th>
<th width="100"> [[Генетичний код|Кодон мРНК]]</th>
<th width="80"> Вміст у білках (%)</th>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#FFF6D9;">
<td> [[Файл:Glycine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Гліцин]]<br/>(Глі, Gly, G)</td>
<td style="padding: 5px;"> 75,07</td>
<td style="padding: 5px;"> 6,06</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,35</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,78</td>
<td></td>
<td style="padding: 5px;"> -0,4</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>GGU, GGC, GGA, GGG </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 7,2</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#FFF6D9;">
<td>[[Файл:L-alanine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;">[[Аланін]]<br/>(Ала, Ala, A)</td>
<td style="padding: 5px;">89,09</td>
<td style="padding: 5px;">6,11</td>
<td style="padding: 5px;">2,35</td>
<td style="padding: 5px;">9,87</td>
<td ></td>
<td style="padding: 5px;">1,8</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>GCU, GCC, GCA, GCG </code></td>
<td style="padding: 5px;">7.8</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#FFF6D9;">
<td>[[Файл:L-valine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;">[[Валін]]<br/>(Вал, Val, V)</td>
<td style="padding: 5px;">117,15</td>
<td style="padding: 5px;">6,00</td>
<td style="padding: 5px;">2,39</td>
<td style="padding: 5px;">9,74</td>
<td style="padding: 5px;"></td>
<td style="padding: 5px;">4,2</td>
<td style="padding: 5px; text-align: left;"><code>GUU, GUC, GUA, GUG </code></td>
<td style="padding: 5px;">6,6</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#FFF6D9;">
<td> [[Файл:L-leucine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Лейцин]]<br/>(Лей, Leu, L)</td>
<td style="padding: 5px;"> 131,17</td>
<td style="padding: 5px;"> 6,01</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,33</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,74</td>
<td></td>
<td style="padding: 5px;"> 3,8</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 9,1</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#FFF6D9;">
<td> [[Файл:L-isoleucine-skeletal.svg|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Ізолейцин]]<br/>(Іле, Ile, I)</td>
<td style="padding: 5px;"> 131,17</td>
<td style="padding: 5px;"> 6,05</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,32</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,76</td>
<td></td>
<td style="padding: 5px;"> 4,4</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>AUU, AUC, AUA </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 5,3</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#FFF6D9;">
<td> [[Файл:L-methionine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Метіонін]]<br/>(Мет, Met, M)</td>
<td style="padding: 5px;"> 149,21</td>
<td style="padding: 5px;"> 5,74</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,13</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,28</td>
<td></td>
<td style="padding: 5px;"> 1,9</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>AUG </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 2,3</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#FFF6D9;">
<td> [[Файл:L-proline-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Пролін]]<br/>(Про, Pro, P)</td>
<td style="padding: 5px;"> 115,13</td>
<td style="padding: 5px;"> 6,30</td>
<td style="padding: 5px;"> 1,95</td>
<td style="padding: 5px;"> 10,64</td>
<td> </td>
<td style="padding: 5px;"> 1,6</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>CCU, CCC, CCA, CCG </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 5,2</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#FFF6D9;">
<td> [[Файл:L-phenylalanine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Фенілаланін]]<br/>(Фен, Phe, F)</td>
<td style="padding: 5px;"> 165,19</td>
<td style="padding: 5px;"> 5,49</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,20</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,31</td>
<td> </td>
<td style="padding: 5px;"> 2,8</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>UUU, UUC</code></td>
<td style="padding: 5px;"> 3,9</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#FFF6D9;">
<td> [[Файл:L-tryptophan-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Триптофан]]<br/>(Трп, Trp, W)</td>
<td style="padding: 5px;"> 204,23</td>
<td style="padding: 5px;"> 5,89</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,46</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,41</td>
<td> </td>
<td style="padding: 5px;"> -0,9</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>UGG </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 1,4</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#DDFAD4;">
<td> [[Файл:L-serine-skeletal.svg|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Серин]]<br/>(Сер, Ser, S)</td>
<td style="padding: 5px;"> 105,09</td>
<td style="padding: 5px;"> 5,68</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,19</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,21</td>
<td> </td>
<td style="padding: 5px;"> -0,8</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 6,8</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#DDFAD4;">
<td> [[Файл:L-threonine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Треонін]]<br/>(Тре, Thr, T)</td>
<td style="padding: 5px;"> 119,12</td>
<td style="padding: 5px;"> 5,60</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,09</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,10</td>
<td> </td>
<td style="padding: 5px;"> -0,7</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>ACU, ACC, ACA, ACG </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 5,9</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#DDFAD4;">
<td> [[Файл:L-asparagine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Аспарагін]]<br/>(Асн, Asn, N)</td>
<td style="padding: 5px;"> 132,12</td>
<td style="padding: 5px;"> 5,41</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,14</td>
<td style="padding: 5px;"> 8,72</td>
<td> </td>
<td style="padding: 5px;"> -3,5</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>AAU, AAC </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 4,3</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#DDFAD4;">
<td> [[Файл:L-glutamine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Глутамін]]<br/>(Глн, Gln, Q)</td>
<td style="padding: 5px;"> 146,15</td>
<td style="padding: 5px;"> 5,65</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,17</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,13</td>
<td></td>
<td style="padding: 5px;"> -3,5</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>CAA, CAG </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 4,2</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#DDFAD4;">
<td> [[Файл:L-tyrosine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Тирозин]]<br/>(Тир, Tyr, Y)</td>
<td style="padding: 5px;"> 181,19</td>
<td style="padding: 5px;"> 5,64</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,20</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,21</td>
<td style="padding: 5px;"> 10,46</td>
<td style="padding: 5px;"> -1,3</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>UAU, UAC </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 3,2</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#DDFAD4;">
<td> [[Файл:L-cysteine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Цистеїн]]<br/>(Цис, Cys, C)</td>
<td style="padding: 5px;"> 121,16</td>
<td style="padding: 5px;"> 5,05</td>
<td style="padding: 5px;"> 1,92</td>
<td style="padding: 5px;"> 10,70</td>
<td style="padding: 5px;"> 8,37</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,5</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>UGU, UGC </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 1,9</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#FFE8E9;">
<td> [[Файл:L-lysine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Лізин]]<br/>(Ліз, Lys, K)</td>
<td style="padding: 5px;"> 146,19</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,60</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,16</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,06</td>
<td style="padding: 5px;"> 10,54</td>
<td style="padding: 5px;"> -3,9</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>AAA, AAG </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 5,9</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#FFE8E9;">
<td> [[Файл:L-arginine-skeletal-(tall).png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Аргінін]]<br/>(Арг, Arg, R)</td>
<td style="padding: 5px;"> 174,20</td>
<td style="padding: 5px;"> 10,76</td>
<td style="padding: 5px;"> 1,82</td>
<td style="padding: 5px;"> 8,99</td>
<td style="padding: 5px;"> 12,48</td>
<td style="padding: 5px;"> -4,5</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 5,1</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#FFE8E9;">
<td> [[Файл:L-histidine-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Гістидин]]<br/>(Гіс, His, H)</td>
<td style="padding: 5px;"> 155,16</td>
<td style="padding: 5px;"> 7,60</td>
<td style="padding: 5px;"> 1,80</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,33</td>
<td style="padding: 5px;"> 6,04</td>
<td style="padding: 5px;"> -3,2</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>CAU, CAC </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 2,3</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#E3E6FF;">
<td> [[Файл:L-aspartic-acid-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Аспарагінова кислота]]<br/>(Асп, Asp, D)</td>
<td style="padding: 5px;"> 133,10</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,85</td>
<td style="padding: 5px;"> 1,99</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,90</td>
<td style="padding: 5px;"> 3,90</td>
<td style="padding: 5px;"> -3,5</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>GAU, GAC </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 5,3</td>
</tr>
<tr style="vertical-align:top; background-color:#E3E6FF;">
<td> [[Файл:L-glutamic-acid-skeletal.png|125px]]</td>
<td style="padding: 5px;"> [[Глутамінова кислота]]<br/>(Глу, Glu, E)</td>
<td style="padding: 5px;"> 147,13</td>
<td style="padding: 5px;"> 3,15</td>
<td style="padding: 5px;"> 2,10</td>
<td style="padding: 5px;"> 9,47</td>
<td style="padding: 5px;"> 4,07</td>
<td style="padding: 5px;"> -3,5</td>
<td style="padding: 5px; text-align:left;"> <code>GAA, GAG </code></td>
<td style="padding: 5px;"> 6,3</td>
</tr>
<tr>
<td colspan=10>
{|
|-
| Позначення:
|style="background-color:#FFF6D9; padding:3px 6px;"| неполярні
|style="background-color:#DDFAD4; padding:3px 6px;"| полярні незаряджені
|style="background-color:#FFE8E9; padding:3px 6px;"| позитивно заряджені
|style="background-color:#E3E6FF; padding:3px 6px;"| негативно заряджені
|}</td>
</tr>
<tr>
<td colspan=9 width=100% style="text-align:left; padding: 5px;"> * Індекс гідропатичності відображає рівень гідрофобності/гідрофільності бічного ланцюга амінокислоти (зміна вільної енергії ΔG при перенесенні бічного ланцюга із гідрофобного розчинника у воду)</td>
</tr>
</table>

== «Нестандартні» амінокислоти ==
[[Файл:Selenocysteine skeletal 3D.svg|thumb|220px|right|[[Селеноцистеїн]]]]
Крім 20 «стандартних» амінокислот, що кодуються генетичним кодом<ref>{{книга | автор=Буртика М. В. | заголовок=Біометрія: метрика молекулярного вуглецевого різноманіття. CTAG biometry | місце= | том= |видавництво=Харків | рік=2016 | сторінки=54 |url =http://biometry-burtyka.blogspot.com }}</ref>, у живих організмах також трапляється велика кількість так званих нестандартних амінокислот.

У складі готових поліпептидних ланцюгів деякі [[Залишок (біохімія)|залишки]] амінокислот можуть модифікуватись. Таким чином, наприклад, утворюються нестандартні амінокислоти [[5-гідроксилізин]] і [[4-гідроксипролін]]. Обидві входять до складу білка [[сполучна тканина|сполучної тканини]] [[колаген]]у, а гідроксипролін знайдений також у [[клітинна стінка|клітинних стінках]] рослин. [[6-N-метиллізин]] є складовою скоротливого білка [[міозин]]у. Деякі білки, які зв'язують іони [[кальцій у біології|кальцію]], наприклад, [[протромбін]], містять [[γ-карбоксиглутамат]]. [[Десмозин]]&nbsp;— складна амінокислота, що утворюється із чотирьох залишків лізину&nbsp;— знайдена у фібрилярному білку [[еластин]]і. Багато залишків амінокислот можуть бути [[посттрансляційна модифікація|посттрансляційно модифіковані]] тимчасово з метою регуляції функції білків. До таких модифікацій належить приєднання [[фосфорилювання|фосфатних]], [[метилювання|метильних]], [[ацетилювання|ацетильних]], [[аденілювання|аденільних]], [[АДФ-рибозилювання|АДФ-рибозильних]] та інших груп.

Особливий випадок становить рідкісна амінокислота [[селеноцистеїн]], що є похідним цистеїну, але замість атома [[сульфур]]у містить [[селен]]. На відміну від багатьох інших нестандартних амінокислот, які входять до складу білків, він утворюється не внаслідок модифікації залишку у вже готовому поліпептидному ланцюгу, а включається у нього під час [[трансляція (біологія)|трансляції]]. Селеноцистеїн кодується [[кодон]]ом УГА, що за звичайних умов означає кінець синтезу. Подібно до селеноцистеїну [[піролізин]], що використовується деякими [[метаногенні бактерії|метаногенними бактеріями]] при виробленні [[метан]]у, кодується у цих організмів [[стоп-кодон]]ом, але в цьому випадку УАГ.

Бактерії та рослини синтезують незвичайні амінокислоти, які можуть входити до складу пептидних [[антибіотик]]ів ([[нізин]], [[аламетицин]]); [[лантіонін]]&nbsp;— моносульфідний аналог [[цистин]]у&nbsp;— спільно з ненасиченими амінокислотами входить до складу [[лантобіотики|лантибіотиків]] (пептидні антибіотики бактеріального походження). {{Капітель|d}}-амінокислоти входять до складу коротких (до 20 залишків) пептидів, що синтезуються ензиматично, а не на [[рибосома]]х. Ці пептиди у найбільшій кількості зустрічаються у складі клітинних стінок бактерій, завдяки чому останні є менш чутливими до дії [[протеаза|протеаз]]. {{Капітель|d}}-амінокислоти містять також деякі пептидні антибіотики, наприклад [[валіноміцин]], [[граміцидин A]], [[актиноміцин D]].

Всього у живих клітинах виявлено близько 700 різних амінокислот, багато із яких виконують самостійні функції. Наприклад, [[орнітин]] і [[цитрулін]] є ключовими метаболітами у [[цикл сечовини|циклі сечовини]] і шляху біосинтезу аргініну, [[гомоцистеїн]]&nbsp;— проміжний продукт метаболізму деяких амінокислот, [[S-аденозилметіонін]]&nbsp;– відіграє роль метилюючого агенту. [[1-аміноциклопропан-1-карбоксильна кислота]] (АСС)&nbsp;— невелика за молекулярною масою широко розповсюджена циклічна амінокислота, що виступає проміжним продуктом в синтезі рослинного [[гормони|гормону]] [[етилен]]у. У рослин, грибів і бактерій знайдено велику кількість амінокислот, функції яких досі не з'ясовані, проте оскільки більшість із них отруйні (наприклад, [[азасерин]] і [[β-ціаноаланін]]), вони можуть мати захисну роль. Деякі з амінокислот також знайдені в [[метеорит]]ах, особливо в [[карбонові хондрити|карбонових хондритах]].

Синтез аналогів елементомістячих амінокислот є напрямком сучасної органічної хімії, який інтенсивно розвивається. Існують природні елементомістячі амінокислоти, виділені з різних джерел (бром-, хлор-, фтор- й фосформістячі амінокислоти). Більшість цих амінокислот є метаболітами «нормальних» амінокислот й проявляють властивості високоселективних (по спрямованості дії) інгібіторів ферментативних реакцій й мають високу канцеростатичну, бактерицидну, цитотоксичну й інші види біологічної активності. Методи отримання енантиомерно чистих або оптично активних елементорганічних амінокислот (C-F, C-P) полягає у прямому уведенні елемента в уже готові енантиомери амінокислот.

Асиметричний синтез елементомістячих амінокислот широко представлений прикладами енантиоселективного утворення зв'язку <math>\mathrm{C-C}</math> при алкілуванні хіральних основ Шифа, які легко отримуються із етерів амінокислот та хіральних карбонільних сполук, які можуть бути регенеровані і використані у нових синтезах. Утворення основи Шифа підвищує <math>\mathrm{CH}</math>-кислотність амінокислотного фрагмента амінокислоти й робить можливою генерацію карбаніону під дією основ різної сили та його наступні реакції із різними електрофілами. Як хіральну карбонільну сполуку у цих синтезах часто використовують камфору та її похідні, що зумовленю їх доступністю в обох енантиомерно чистих формах. У більшості випадків хіральну основу Шифа депротонують бутиллітієм або диїзопропіламідом літію, утворюваний карбаніон уводять до реакції із алкілгалогенідами, карбонільними сполуками або акцепторами Міхаєля<ref>{{Cite book|title=В.П.Кухарь, Н.Ю.Свистунова, В.А.Солоденко, В.А.Солошонок - Асимметрический синтез фтор- и фосфорсодержащих аналогов аминокислот.|last=|first=|year=|publisher=|location=|pages=|language=|isbn=}}</ref>.

== Незамінні амінокислоти ==
Рослини та деякі мікроорганізми можуть виробляти всі амінокислоти, потрібні їм для синтезу клітинного білка. Тваринні організми здатні синтезувати лише 10 протеїногенних амінокислот. Останні 10 не можуть бути отримані за допомогою біосинтезу і повинні постійно надходити у організм у вигляді харчових білків. Відсутність їх в організмі призводить до загрозливих життю явищ. До таких амінокислот належать: аргінін, гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан, валін. [[Умовно замінні амінокислоти]] виробляються лише за певних сприятливих умов. Синтез таких речовин може бути порушений у новонароджених або в похилому віці. До таких амінокислот належить: аргенін, гістидин, цистеїн, тирозин, пролін, глютамін.<ref>[http://chemiday.com/load/8-1-0-12 Амінокислоти&nbsp;— Біохімія] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20141023232349/http://chemiday.com/load/8-1-0-12 |date=23 жовтня 2014 }}&nbsp;— ChemiDay.com</ref>

== Функції амінокислот ==
На додаток до синтезу білків, стандартні і нестандартні амінокислоти в тваринному організмі виконують багато інших важливих біологічних функцій. Гліцин та глутамат ([[аніон]] глутамінової кислоти) використовуються як [[нейромедіатор]]и при нервовій передачі через [[хімічний синапс|хімічні синапси]], нейромедіаторами також є нестандартна амінокислота [[гамма-аміномасляна кислота]], що є продуктом [[декарбоксилювання]] глутамату, [[дофамін]]&nbsp;— похідне тирозину, і [[серотонін]], який утворюється із триптофану. Гістидин є попередником [[гістамін]]у&nbsp;– локального медіатора [[запалення|запальних]] і [[алергія|алергічних]] реакцій. Йодовмісний гормон [[щитоподібна залоза|щитоподібної залози]] [[тироксин]] утворюється із тирозину. Гліцин є одним із метаболічних попередників [[Порфірини|порфіринів]] (таких як дихальний пігмент [[Гем (біохімія)|гем]]).

Деякі з 20 протеїногенних амінокислот називаються «незамінними»&nbsp;— це такі, що не виробляються в організмі і повинні надходити з їжею. Для людини це лізин, лейцин, ізолейцин, метіонін, [[фенілаланін]], [[треонін]], триптофан, [[валін]], а для дітей також [[гістидин]] та аргінін.

== Утворення пептидного зв'язку ==
[[Файл:Peptide bond.png|міні|праворуч|220пкс|[[Пептидний зв'язок]] між лейцином і треоніном у складі білка (кульково-стрижнева модель)]]
Між карбоксильною групою однієї α-амінокислоти та аміногрупою іншої може відбуватись реакція конденсації, продуктами якої є дипептид і молекула води. В утвореному дипептиді залишки амінокислот сполучені між собою CO-NH зв'язком, який називають [[пептидний зв'язок|пептидним]] або амідним. Схема формування пептидного зв'язку:
[[Файл:Peptidformationball uk.svg|left|300px]]
Пептидний зв'язок незалежно одне від одного описали у 1902 році Еміль Фішер і [[Франц Гофмейстер]].

Дипептид має два кінці: N-, на якому розміщена аміногрупа, і C-, на якому розміщена карбоксильна група. Кожен із них потенційно може брати участь у наступній реакції конденсації, з утворенням лінійних три-, тетра-, пента- і так далі пептидів. Ланцюжки, що містять 40 і більше послідовно сполучених пептидними зв'язками залишків амінокислот, називаються [[поліпептид]]ами. Молекули білків складаються із одного або кількох поліпептидних ланцюгів.

== Кислотно-основні властивості амінокислот ==
[[Файл:Amino acid zwitterions.svg|thumb|220px|right|Амінокислота у неіонізованій (ліворуч) і [[цвітеріон]]ній формі (праворуч)]]
Амінокислоти є [[амфотерність|амфотерними]] сполуками або амфолітами (від «амфотерний [[електроліти|електроліт]]»). Вони можуть виступати як [[Кислоти|кислотами]], так і [[основи (хімія)|основами]] завдяки наявності карбоксильної і аміногрупи відповідно. Якщо амінокислоту із бічним ланцюгом, не здатним до іонізації, розчинити у воді, при pH 7,0 вона перебуватиме у формі [[цвітер-іон]]а (від {{lang-de|Zwitter}}&nbsp;— гібридний), тобто нестиме одночасно позитивний і негативний заряди.

=== Криві титрування амінокислот ===
[[Файл:Glycine titration curve.svg|thumb|left|220px| Крива титрування 0,1 М розчину гліцину при 25&nbsp;°C гідроксидом натрію. Один еквівалент [OH<sup>-</sup>] = 0,1 моль NaOH.]]
Кожна амінокислота має принаймні дві групи, здатні до іонізації: α-аміно- та α-карбоксильну. Через це [[крива титрування]] повністю протонованої форми амінокислоти сильною основою має дві фази, кожна із яких відповідає депротонуванню однієї із груп. Як приклад наведено титрування 0,1&nbsp;М розчину гліцину при температурі 25&nbsp;°C (рисунок зліва). У дуже кислотному середовищі молекули гліцину повністю протоновані (NH{{su|p=+|b=3}}-CH<sub>2</sub>-COOH), при підвищенні pH карбоксильна група починає іонізуватись, і за значення водневого показника, що дорівнює pK<sub>a</sub> цієї групи (pK<sub>1</sub>) у розчині наявні еквімолярні концентрації NH{{su|p=+|b=3}}-CH<sub>2</sub>-COOH і NH{{su|p=+|b=3}}-CH<sub>2</sub>-COO<sup>+</sup>. У діапазоні pH pK<sub>1</sub>±1 гліцин проявляє [[буферний розчин|буферні властивості]]. Подальше зростання pH призводить до повної дисоціації протонів від карбоксильних груп. У той момент, коли депротонування карбоксильних груп вже майже завершилось, а депротонування аміногруп ще не розпочалось, молекули амінокислоти перебувають у цвітер-іонній формі (NH{{su|p=+|b=3}}-CH<sub>2</sub>-COO<sup>+</sup>). Це значення pH, за якого сумарний заряд максимальної кількості молекул амінокислоти у розчині рівний нулю, називається [[ізоелектрична точка|ізоелектричною точкою]] і позначається pI. У діапазоні pH вище pI відбувається друга фаза титрування амінокислоти: поступове депротонування аміногруп. При pH = pK<sub>2</sub> у розчині будуть еквімолярні концентрації NH{{su|p=+|b=3}}-CH<sub>2</sub>-COO<sup>+</sup> і NH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-COO<sup>+</sup>. У ділянці pK<sub>2</sub>±1 амінокислота також проявлятиме буферні властивості.

Важливою особливістю амінокислот є те, що їхні карбоксильні групи є «більш кислотними», а аміногрупи «менш основними», ніж ці ж групи в складі сполук, в яких вони приєднані до аліфатичних вуглеводневих залишків. Наприклад, pK<sub>a</sub> [[оцтова кислота|оцтової кислоти]] становить 4,8, а pK<sub>1</sub> гліцину&nbsp;— 2,34, pK<sub>a</sub> [[метиламін]]у&nbsp;— 10,6О, а pK<sub>2</sub> гліцину&nbsp;— 9,60. Обидві групи легше віддають протони внаслідок їхнього взаємного впливу одна на одну. Цей вплив значно ослаблюється зі збільшенням відстані між хімічними групами, тому β- і γ- карбоксильні групи аспарагінової й глутамінової кислот мають значення pK<sub>a</sub> ближчі до таких в інших [[карбонова кислота|карбонових кислот]], а саме 3,90 і 4,07 відповідно.

Амінокислоти із зарядженими бічними ланцюгами мають дещо складніші криві тритрування, які складаються із трьох фаз, в таких амінокислот, відповідно, є три значення константи кислотної дисоціації.

=== Ізоелектрична точка ===
Для амінокислот, що не містять груп, здатних до іонізації у бічних ланцюгах, ізоелектричну точку можна розрахувати як [[середнє арифметичне]] між константами кислотної дисоціації карбоксильної та аміногруп:
: <math> pI = {pK_1 + pK_2 \over 2} </math>
При pH вище цієї точки більшість молекул амінокислоти в розчині матимуть негативний заряд і в [[електричне поле|електричному полі]] рухатимуться до [[анод]]а, при нижчому&nbsp;— позитивний і рухатимуться до [[катод]]а. Амінокислоти із незарядженими бічними ланцюгами мають приблизно однакові значення pI близькі до 6,0. Незначна різниця цих показників відображає вплив бічних груп на здатність карбоксильної та аміногрупи до іонізації.

В амінокислот із позитивно або негативно зарядженими бічними ланцюгами додаткові групи, здатні до іонізації, роблять свій внесок у значення pI: у «кислих» амінокислот воно нижче, а в «основних» вище, ніж в решти.

== Поширення амінокислот ==
Загальна кількість теоретично можливих амінокислот величезна. Кілька сотень різних амінокислот були виділені з організмів. Ще більшу кількість виготовлено в лабораторних умовах синтетичними методами. Амінокислоти також можуть бути синтезовані природними процесами на ранній Землі, про що свідчить класичний [[Експеримент Міллера — Юрі|експеримент з іскровим розрядом Міллера]], здійснений в 1953 році. Нині 12 амінокислот, знайдені в білках наземних організмів, були синтезовані в дослідах з іскровим розрядом<ref name="Gargaud"/>.

Найпростіша амінокислота&nbsp;— гліцин&nbsp;— виявлена у [[Міжзоряна хмара|міжзоряних хмарах]] та [[комета]]х. Амінокислоти виявлено і в метеоритах. Наприклад, у найкраще дослідженому метеориті [[Murchison]] виявлено понад 75 різних амінокислот, з них тільки 8 також знайдено в біологічних протеїнах. Ці амінокислоти мають виразно позаземне походження, багато з них не трапляються природно на Землі. Вважається, що амінокислоти Мерчісон були синтезовані природними реакціями, такими як [[синтез Штрекера]] безпосередньо на молодому метеоритному батьківському тілі або в ранній [[Небулярна гіпотеза|сонячній туманності]] до включення в [[Планетезималь|планетезималі]]<ref name="Gargaud">{{книга|автор=Gargaud M., Amils R., Cleaves H.J.|заголовок=Encyclopedia of Astrobiology|місце=|том=|видавництво=Springer Science & Business Media|рік=2011|сторінки=35, 36|isbn=978-3-642-11271-3}}</ref>.

== Амінокислотний аналіз ==
Нехай маємо розмір бокового ланцюга <math>\mathfrak{R}</math>, полярність <math>\mathfrak{P}</math>, [[Ізоелектрична точка|ізоелектричну точку]] <math>\mathfrak{I}</math> та гідрофобність <math>\mathfrak{G}</math>. Кожна амінокислотна заміна характеризується величиною <math>\mathfrak{N}^{i_{k}j_{k}}_{k}</math> сумарної зміни фізико-хемічних характеристик при заміні амінокислоти типу <math>i</math> на тип <math>j</math> у позиції <math>k</math> послідовності
: <math>\mathfrak{N}^{i_{k}j_{k}}_{k}=|\Delta \mathfrak{N}^{ij}_{1}|+|\Delta \mathfrak{N}^{ij}_{2}|+|\Delta \mathfrak{N}^{ij}_{3}|+|\Delta\mathfrak{N}^{ij}_{4}|,</math>
: де <math>\Delta\mathfrak{N}^{ij}_{k}=|\mathfrak{N}^{i}_{x}-\mathfrak{N}^{j}_{x}|;\quad \mathfrak{N}^{i}_{x}</math>&nbsp;— значення характеристики <math>\mathfrak{N}_{x}</math> типу <math>i.</math>

Білки умовно можна поділити на два сімейства: з консервативними мутаціями відбуваються заміни із малим значенням <math>\Delta\mathfrak{N}</math> (наприклад, бета-глобін); з переважно неконсервативними мутаціями, з однаковою представленістю усіх класів по <math>\Delta \mathfrak{N}</math> (гемаглютинін, казеїн). Можлива також ситуація, коли у білків разом із порівняно консервативними ділянками існують невеликі зони, де фіксуються заміни, яки призводять до великих змін фізико-хемічних властивостей амінокислот (імуноглобулін, інтерферон, нейрамінідаза). Існування такої мінливості може бути пов'язано з адаптивним характером еволюції цих білків. Заміни з різкою зміною фізико-хемічних властивостей у капсидних білках вірусів (гемаглютинін, нейрамінідаза) можуть сприяти ухиленню від [[Імунна відповідь|імунної відповіді]] інфікованого організму, а у білках імунної системи (імуноглобулін, інтерферон)&nbsp;— її оперативному довершенню у відповідності із антигенним оточенням організму. Тобто, адаптивно еволюціонують білки, які безпосередньо взаємодіють із зовнішнім середовищем.

Визначення амінокислот є важливим етапом дослідження хімічної структури білків. В основу амінокислотного аналізу покладене гідролітичне розщеплення білка на складові амінокислоти з подальшим визначенням кількості кожної з них. Кількісний аналіз амінокислотного складу виконують методами [[електрофорез]]у чи [[Іонообмінна хроматографія|іонообмінної хроматографії]]. Обидва методи засновані на різних кислотно-основних властивостях амінокислот, тобто на здатності їхніх молекул нести [[електричний заряд]] певного знаку і величини при певному значенні pH. Для цього досліджуваний розчин наносять на хроматографічний папір, додають буферний розчин з певним pH, і занурюють його в кювету з [[електрод]]ами. Під дією [[Електричний струм|електричного струму]] молекули амінокислот рухаються по носію, по деякім часі папір висушують, збризкують [[нінгідрин]]ом і отримують забарвленні плями. Зівставляючи їх з плямами від еталонних розчинів різних амінокислот, визначають, які саме амінокислоти були присутні у досліджуваному білку.

== Амінокислотний залишок ==
{{Див. також|Залишок (біохімія)}}
Залишок від амінокислоти, який утворюється, коли вона сполучаються з іншою з утворенням пептиду після вилучення води. Отже, це частина амінокислоти, що втратила атом H аміногрупи (–NHCHRCOOH), або групу ОН карбоксильної групи (NH<sub>2</sub>CHR–CO–), або і те і інше (–NHCHR–CO–). Кожна ланка поліпептиду є залишком амінокислоти.

== Див. також ==
* [[Глікалі]]

== Примітки ==
{{reflist}}

== Джерела ==
{{Commonscat|Amino acids}}
* {{cite book
|title = Lehninger Principles of Biochemistry
|edition = 5th
|publisher = W. H. Freeman
|year = 2008
|isbn = 978-0-7167-7108-1
|author = Nelson D.L., Cox M.M.
|pages = [https://archive.org/details/lehningerprincip00lehn_1/page/72 72—81]
|url = https://archive.org/details/lehningerprincip00lehn_1/page/72
}}
* {{cite book
|title = Biochemistry
|edition = 4th
|publisher = Wiley
|year = 2011
|isbn = 978-0470-57095-1
|pages = 67—80
|author = Voet D., Voet J.G.
}}
* {{cite book
|title = Biochemistry
|edition = 6th
|publisher = W.H. Freeman and Company
|year = 2007
|isbn = 0-7167-8724-5
|author = Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L
|pages = 27—34}}
* {{cite book |url=http://www.slideshare.net/guculiak/2007-43560633 |author=Губський Ю.І |title=Біологічна хімія |place=Київ-Вінниця |publisher=Нова книга |year=2007 |accessdate=27 березня 2016 |archive-date=23 січня 2021 |archive-url=https://web.archive.org/web/20210123220742/https://www.slideshare.net/guculiak/2007-43560633 }}

{{Амінокислоти}}
{{органічні сполуки}}
{{Біохімічні сполуки}}
{{Нормативний контроль}}
[[Категорія:Амінокислоти|*]]
[[Категорія:Цвітер-іони]]
[[Категорія:Азотний цикл]]